A makromolekula olyan molekula, amelynek nagy molekulatömege van. Szerkezete ismétlődő hivatkozások formájában jelenik meg. Vegye figyelembe az ilyen vegyületek jellemzőit, jelentőségüket az élőlények életében.
A kompozíció jellemzői
A biológiai makromolekulák több százezer kis kiindulási anyagból jönnek létre. Az élő szervezeteket a makromolekulák három fő típusa jellemzi: fehérjék, poliszacharidok, nukleinsavak.
A kezdeti monomerek monoszacharidok, nukleotidok, aminosavak. Egy makromolekula a sejt tömegének csaknem 90 százaléka. Az aminosavak sorrendjétől függően specifikus fehérjemolekula képződik.
A nagy molekulatömegű anyagok azok az anyagok, amelyek moláris tömege nagyobb, mint 103 Da.
A kifejezés története
Mikor jelent meg a makromolekula? Ezt a koncepciót a kémiai Nobel-díjas Hermann Staudinger vezette be 1922-ben.
A polimer golyó egy összegabalyodott szálnak tekinthető, amely véletlenszerű letekercseléssel keletkezettaz egész tekercsteremben. Ez a tekercs szisztematikusan megváltoztatja a konformációját; ez a makromolekula térbeli konfigurációja. Hasonló a Brown-mozgás pályájához.
Egy ilyen tekercs kialakulása annak a ténynek köszönhető, hogy egy bizonyos távolságon a polimerlánc "elveszíti" az irányra vonatkozó információkat. Tekercsről akkor beszélhetünk, ha a nagy molekulájú vegyületek sokkal hosszabbak, mint a szerkezeti fragmentum hossza.
Globális konfiguráció
A makromolekula egy sűrű konformáció, amelyben a polimer térfogatrészét egy egységhez lehet hasonlítani. A gömb alakú állapot azokban az esetekben valósul meg, amikor az egyes polimer egységek egymás és a külső környezet kölcsönös hatására kölcsönös vonzás lép fel.
A makromolekula szerkezetének másolata a víznek az a része, amely egy ilyen szerkezet elemeként beágyazódik. Ez a makromolekula legközelebbi hidratációs környezete.
Egy fehérjemolekula jellemzése
A fehérje makromolekulák hidrofil anyagok. Amikor egy száraz fehérjét vízben oldunk, először megduzzad, majd fokozatosan oldatba való átmenet figyelhető meg. A duzzadás során a vízmolekulák behatolnak a fehérjébe, megkötik annak szerkezetét poláris csoportokkal. Ez fellazítja a polipeptidlánc sűrű tömörödését. A duzzadt fehérjemolekula hátoldali megoldásnak számít. A vízmolekulák ezt követő abszorpciójával megfigyelhető a fehérjemolekulák elkülönülése a teljes tömegtől, ill.feloldódási folyamat is van.
A fehérjemolekula duzzanata azonban nem minden esetben okoz feloldódást. Például a kollagén a vízmolekulák felszívódása után duzzadt állapotban marad.
Hidrátelmélet
Az elmélet szerint a nagy molekulájú vegyületek nem csak adszorbeálnak, hanem elektrosztatikusan megkötik a vízmolekulákat az aminosavak oldalgyökeinek poláris töredékeivel, amelyek negatív töltéssel rendelkeznek, valamint a pozitív töltést hordozó bázikus aminosavakat.
A részlegesen hidratált vizet peptidcsoportok kötik meg, amelyek hidrogénkötést képeznek a vízmolekulákkal.
Például a nem poláris oldalcsoportokkal rendelkező polipeptidek megduzzadnak. Amikor peptidcsoportokhoz kötődik, széttolja a polipeptid láncokat. A láncközi hidak jelenléte nem teszi lehetővé, hogy a fehérjemolekulák teljesen elszakadjanak, oldat formájába kerüljenek.
A makromolekulák szerkezete tönkremegy hevítés hatására, aminek következtében a polipeptidláncok megszakadnak és felszabadulnak.
A zselatin tulajdonságai
A zselatin kémiai összetétele hasonló a kollagénéhez, vízzel viszkózus folyadékot képez. A zselatin jellemző tulajdonságai közé tartozik a zselésítő képessége.
Az ilyen típusú molekulákat vérzéscsillapító és plazmapótló szerekként használják. A zselatin gélképző képességét a gyógyszeriparban használják a kapszulák gyártása során.
Oldhatósági funkciómakromolekulák
Az ilyen típusú molekulák vízben való oldhatósága eltérő. Az aminosav-összetétel határozza meg. Poláris aminosavak jelenlétében a szerkezetben jelentősen megnő a vízben való oldódás képessége.
Ezt a tulajdonságot befolyásolja a makromolekula szerveződésének sajátossága is. A globuláris fehérjék oldhatósága nagyobb, mint a fibrilláris makromolekuláké. Számos kísérlet során megállapították az oldódás függését az alkalmazott oldószer tulajdonságaitól.
Az egyes fehérjemolekulák elsődleges szerkezete eltérő, ami egyedi tulajdonságokat ad a fehérjének. A polipeptidláncok közötti keresztkötések jelenléte csökkenti az oldhatóságot.
A fehérjemolekulák elsődleges szerkezete a peptid (amid) kötések révén jön létre, ha elpusztul, fehérje denaturálódik.
Ki sózás
A fehérjemolekulák oldhatóságának növelésére semleges sók oldatait használják. Például hasonló módon a fehérjék szelektív kicsapása, frakcionálása is elvégezhető. A kapott molekulák száma a keverék kezdeti összetételétől függ.
A kisózással nyert fehérjék sajátossága a biológiai jellemzők megőrzése a só teljes eltávolítása után.
A folyamat lényege a hidratált fehérjehéj sójának anionok és kationok általi eltávolítása, ami biztosítja a makromolekula stabilitását. Szulfátok használatakor a fehérjemolekulák maximális száma kisózódik. Ezt a módszert fehérje makromolekulák tisztítására és szétválasztására használják, mivel ezek lényegében ilyenekkülönböznek a töltés nagyságában, a hidratáló héj paramétereiben. Minden fehérjének megvan a saját kisózási zónája, vagyis ehhez egy adott koncentrációjú sót kell kiválasztani.
Aminósavak
Jelenleg körülbelül kétszáz olyan aminosav ismert, amelyek a fehérjemolekulák részét képezik. Felépítésüktől függően két csoportra oszthatók:
- proteinogén, amelyek a makromolekulák részét képezik;
- nem proteinogén, nem vesz részt aktívan a fehérjeképzésben.
A tudósoknak sikerült megfejteni az aminosavak sorrendjét számos állati és növényi eredetű fehérjemolekulában. A fehérjemolekulák összetételében gyakran előforduló aminosavak közül megjegyezzük a szerint, glicint, leucint, alanint. Minden természetes biopolimernek saját aminosav-összetétele van. Például a protaminok körülbelül 85 százalékban tartalmaznak arginint, de nem tartalmaznak savas, ciklikus aminosavakat. A fibroin a természetes selyem fehérje molekulája, amely a glicin körülbelül felét tartalmazza. A kollagén olyan ritka aminosavakat tartalmaz, mint a hidroxiprolin, hidroxilizin, amelyek hiányoznak más fehérje makromolekulákból.
Az aminosav-összetételt nemcsak az aminosavak jellemzői határozzák meg, hanem a fehérje makromolekulák funkciója és rendeltetése is. A sorrendjüket a genetikai kód határozza meg.
A biopolimerek szerkezeti felépítésének szintjei
Négy szint létezik: elsődleges, másodlagos, harmadlagos és negyedleges. Mindegyik szerkezetvannak megkülönböztető jellemzők.
A fehérjemolekulák elsődleges szerkezete aminosavak lineáris polipeptidlánca, amelyeket peptidkötések kapcsolnak össze.
Ez a szerkezet a legstabilabb, mivel kovalens peptidkötéseket tartalmaz az egyik aminosav karboxilcsoportja és egy másik molekula aminocsoportja között.
A másodlagos szerkezet magában foglalja a polipeptid lánc egymásra halmozását hidrogénkötések segítségével spirális formában.
A biopolimer harmadlagos típusát a polipeptid térbeli becsomagolásával nyerik. Felosztják a harmadlagos szerkezetek spirális és rétegesen hajtogatott formáit.
A globuláris fehérjék ellipszis alakúak, míg a fibrilláris molekulák megnyúltak.
Ha egy makromolekula csak egy polipeptidláncot tartalmaz, akkor a fehérjének csak harmadlagos szerkezete van. Például ez egy izomszövet fehérje (mioglobin), amely az oxigén megkötéséhez szükséges. Egyes biopolimerek több polipeptid láncból épülnek fel, amelyek mindegyike harmadlagos szerkezettel rendelkezik. Ebben az esetben a makromolekula kvaterner szerkezetű, több gömbölyűből áll, amelyek egy nagy szerkezetté egyesülnek. A hemoglobin tekinthető az egyetlen kvaterner fehérjének, amely körülbelül 8 százalék hisztidint tartalmaz. Ő az, aki aktív intracelluláris puffer az eritrocitákban, amely lehetővé teszi a vér stabil pH-értékének fenntartását.
Nukleinsavak
Ezek makromolekuláris vegyületek, amelyeket töredékek képezneknukleotidok. Az RNS és a DNS minden élő sejtben megtalálható, örökletes információk tárolását, továbbítását és megvalósítását végzik. A nukleotidok monomerként működnek. Mindegyik tartalmaz egy nitrogénbázis maradékot, egy szénhidrátot és foszforsavat is. Tanulmányok kimutatták, hogy a komplementaritás (komplementaritás) elve megfigyelhető a különböző élő szervezetek DNS-ében. A nukleinsavak vízben oldódnak, de szerves oldószerekben nem oldódnak. Ezeket a biopolimereket a növekvő hőmérséklet és az ultraibolya sugárzás tönkreteszi.
Következtetés helyett
A különféle fehérjék és nukleinsavak mellett a szénhidrátok makromolekulák. A poliszacharidok összetételükben több száz monomert tartalmaznak, amelyek kellemes édeskés ízűek. A makromolekulák hierarchikus szerkezetére példák a fehérjék és nukleinsavak hatalmas molekulái összetett alegységekkel.
Például egy globuláris fehérjemolekula térszerkezete az aminosavak hierarchikus többszintű szerveződésének a következménye. Az egyes szintek között szoros kapcsolat van, a magasabb szint elemei az alsóbb rétegekhez kapcsolódnak.
Minden biopolimer fontos, hasonló funkciót lát el. Ezek az élő sejtek építőanyagai, felelősek az örökletes információk tárolásáért és továbbításáért. Minden élőlényt sajátos fehérjék jellemeznek, így a biokémikusok nehéz és felelősségteljes feladat előtt állnak, melynek megoldásával megmentik az élő szervezeteket a biztos haláltól.
