Mint tudod, bolygónkon a fehérjék jelentik az élet keletkezésének alapját. Az Oparin-Haldane elmélet szerint a peptidmolekulákból álló koacervát csepp volt az alapja az élőlények születésének. Ez nem kétséges, mert a biomassza bármely képviselőjének belső összetételének elemzése azt mutatja, hogy ezek az anyagok mindenben megtalálhatók: növényekben, állatokban, mikroorganizmusokban, gombákban, vírusokban. Ráadásul nagyon változatosak és makromolekuláris természetűek.
Ezeknek a szerkezeteknek négy neve van, ezek mind szinonimák:
- fehérjék;
- fehérjék;
- polipeptidek;
- peptidek.
Fehérje molekulák
A számuk valóban felbecsülhetetlen. Ezenkívül az összes fehérjemolekula két nagy csoportra osztható:
- egyszerű - csak peptidkötésekkel összekapcsolt aminosav-szekvenciákból áll;
- komplex - a fehérje szerkezetét és szerkezetét további protolitikus (protézis) csoportok, más néven kofaktorok jellemzik.
Ugyanakkor az összetett molekuláknak is megvan a saját osztályozásuk.
Komplex peptidek fokozatossága
- A glikoproteinek fehérjék és szénhidrátok közeli rokon vegyületei. a molekula szerkezetébea mukopoliszacharidok protetikus csoportjai összefonódnak.
- A lipoproteinek fehérjék és lipidek összetett vegyületei.
- A fémproteinek – fémionok (vas, mangán, réz és mások) protéziscsoportként működnek.
- Nukleoproteinek - fehérje és nukleinsav (DNS, RNS) kapcsolata.
- Foszfoproteinek – egy fehérje és egy ortofoszforsav-maradék konformációja.
- Kromoproteinek – nagyon hasonlítanak a metalloproteinekhez, azonban a protéziscsoport részét képező elem egy egész színes komplex (piros – hemoglobin, zöld – klorofill stb.).
Minden egyes figyelembe vett csoportnak más-más fehérjeszerkezete és tulajdonságai vannak. Az általuk ellátott funkciók a molekula típusától függően is változnak.
A fehérjék kémiai szerkezete
Ebből a szempontból a fehérjék aminosavak hosszú, masszív lánca, amelyeket peptidkötéseknek nevezett specifikus kötések kapcsolnak össze. A savak oldalsó szerkezeteiből ágak – gyökök indulnak el. A molekulának ezt a szerkezetét E. Fischer fedezte fel a 21. század elején.
Később a fehérjéket, a fehérjék szerkezetét és funkcióit részletesebben tanulmányozták. Világossá vált, hogy mindössze 20 aminosav alkotja a peptid szerkezetét, de ezek többféleképpen kombinálhatók. Ebből adódik a polipeptid szerkezetek sokfélesége. Ezenkívül a fehérjék életük és funkcióik ellátása során számos kémiai átalakuláson esnek át. Ennek eredményeként megváltoztatják a szerkezetet, és egy teljesen újatkapcsolat típusa.
A peptidkötés megszakításához, vagyis a fehérje, a láncok szerkezetének megszakításához nagyon durva körülményeket kell választani (magas hőmérséklet, savak vagy lúgok, katalizátor hatása). Ennek oka a kovalens kötések nagy erőssége a molekulában, nevezetesen a peptidcsoportban.
A fehérje szerkezetének laboratóriumi kimutatása biuret reakcióval történik – a polipeptidet frissen kicsapott réz(II)-hidroxiddal tesszük ki. A peptidcsoport és a rézion komplexe élénk lila színt ad.
Négy fő szerkezeti szervezet létezik, amelyek mindegyikének megvannak a saját fehérjék szerkezeti jellemzői.
Szervezeti szintek: Elsődleges struktúra
Ahogy fentebb említettük, a peptid aminosavak szekvenciája zárványokkal, koenzimekkel vagy anélkül. Tehát az elsődleges név egy olyan molekulaszerkezet, amely természetes, természetes, valóban peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavak, és semmi több. Vagyis egy lineáris szerkezetű polipeptid. Ugyanakkor az ilyen terv szerinti fehérjék szerkezeti sajátosságai, hogy a savak ilyen kombinációja meghatározó a fehérjemolekula funkcióinak ellátásában. Ezeknek a tulajdonságoknak köszönhetően nemcsak a peptid azonosítása lehetséges, hanem egy teljesen új, még fel nem fedezett tulajdonságok és szerepe is megjósolható. A természetes primer szerkezetű peptidek például az inzulin, a pepszin, a kimotripszin és mások.
Másodlagos konformáció
Az ebbe a kategóriába tartozó fehérjék szerkezete és tulajdonságai némileg megváltoznak. Az ilyen szerkezet kezdetben természetből vagy primer kemény hidrolízisnek, hőmérsékletnek vagy más körülményeknek kitéve alakulhat ki.
Ennek a felépítésnek három fajtája van:
- Sima, szabályos, sztereoreguláris tekercsek, amelyek aminosavmaradékokból épülnek fel, amelyek a kapcsolat fő tengelye körül csavarodnak. Csak hidrogénkötések tartják össze őket, amelyek az egyik peptidcsoport oxigénje és egy másik hidrogéncsoportja között fordulnak elő. Sőt, a szerkezet helyesnek tekinthető, mivel a fordulatok egyenletesen ismétlődnek 4 láncszemenként. Egy ilyen szerkezet lehet bal- vagy jobbkezes. De a legtöbb ismert fehérjében a jobbra forgató izomer dominál. Az ilyen konformációkat alfa-struktúráknak nevezzük.
- A következő típusú fehérjék összetétele és szerkezete abban különbözik az előzőtől, hogy a hidrogénkötések nem a molekula egyik oldalán egymás mellett álló csoportok között jönnek létre, hanem a lényegesen távolabbiak között, és megfelelően nagy távolság. Emiatt a teljes szerkezet több hullámos, szerpentin polipeptid lánc formáját ölti. Van egy tulajdonság, amelyet egy fehérjének mutatnia kell. Az ágakon lévő aminosavak szerkezete a lehető legrövidebb legyen, mint például a glicin vagy az alanin. Ezt a fajta másodlagos konformációt béta lapoknak nevezik, mivel képesek összetapadni és közös szerkezetet alkotni.
- A biológia a fehérjeszerkezet harmadik típusára utal, mintösszetett, szétszórt, rendezetlen töredékek, amelyeknek nincs sztereoregularitásuk, és külső körülmények hatására képesek szerkezetüket megváltoztatni.
Nem azonosítottak példát a természetben előforduló fehérjékre.
Felsőfokú oktatás
Ez egy meglehetősen összetett konformáció, az úgynevezett "gömbölyű". Mi az ilyen fehérje? Szerkezete a másodlagos szerkezetre épül, de a csoportosulások atomjai között új típusú kölcsönhatások lépnek fel, és az egész molekula gyűrődésnek tűnik, így arra koncentrál, hogy a hidrofil csoportok a gömbben, a hidrofób csoportok pedig a gömb belsejében irányulnak. kifelé irányulnak.
Ez megmagyarázza a fehérjemolekula töltését a víz kolloid oldatában. Milyen típusú interakciók léteznek?
- Hidrogénkötések – változatlanok maradnak ugyanazon részek között, mint a másodlagos szerkezetben.
- Hidrofób (hidrofil) kölcsönhatások – akkor lépnek fel, amikor egy polipeptidet vízben oldunk.
- Ionos vonzás – aminosavak (gyökök) ellentétes töltésű csoportjai között jön létre.
- Kovalens kölcsönhatások - meghatározott savhelyek - cisztein molekulák, vagy inkább azok farka között képződhetnek.
Így a harmadlagos szerkezetű fehérjék összetétele és szerkezete úgy írható le, mint a gömbölyűkké hajtogatott polipeptidláncok, amelyek különböző típusú kémiai kölcsönhatások következtében tartják és stabilizálják konformációjukat. Példák az ilyen peptidekre:foszfoglicerát kenáz, tRNS, alfa-keratin, selyemfibroin és mások.
Kvadterner szerkezet
Ez az egyik legösszetettebb gömböcske, amelyet a fehérjék alkotnak. Az ilyen típusú fehérjék szerkezete és funkciója nagyon sokoldalú és specifikus.
Mi ez a konformáció? Ez több (esetenként tucatnyi) nagy és kis polipeptidlánc, amelyek egymástól függetlenül jönnek létre. De aztán ugyanazoknak a kölcsönhatásoknak köszönhetően, amelyeket a harmadlagos szerkezetre gondoltunk, ezek a peptidek csavarodnak és összefonódnak egymással. Ily módon összetett konformációs gömböcskék keletkeznek, amelyek fématomokat, lipidcsoportokat és szénhidrátcsoportokat tartalmazhatnak. Példák ilyen fehérjékre: DNS-polimeráz, dohányvírus-fehérjehéj, hemoglobin és mások.
Minden általunk vizsgált peptidszerkezetnek saját azonosítási módszere van a laboratóriumban, amelyek a kromatográfia, a centrifugálás, az elektron- és optikai mikroszkópia és a magas szintű számítógépes technológiák felhasználásának modern lehetőségein alapulnak.
Elvégzett funkciók
A fehérjék szerkezete és funkciója szorosan összefügg egymással. Vagyis minden peptid bizonyos szerepet játszik, egyedi és specifikus. Vannak olyanok is, akik egyszerre több jelentős műveletet is képesek végrehajtani egy élő sejtben. Lehetőség van azonban általánosított formában kifejezni a fehérjemolekulák fő funkcióit az élőlények szervezetében:
- Mozgás támogatása. Egysejtű szervezetek, akár organellumok, akár néhánytípusú sejtek képesek mozgásra, összehúzódásra, elmozdulásra. Ezt olyan fehérjék biztosítják, amelyek a motoros apparátusuk szerkezetének részét képezik: csillók, flagellák, citoplazmatikus membrán. Ha olyan sejtekről beszélünk, amelyek nem tudnak mozogni, akkor a fehérjék hozzájárulhatnak összehúzódásukhoz (izom miozin).
- Tápláló vagy tartalék funkció. A fehérjemolekulák felhalmozódása a növények tojásaiban, embrióiban és magjaiban a hiányzó tápanyagok további pótlására. Hasításkor a peptidek aminosavakat és biológiailag aktív anyagokat adnak, amelyek az élő szervezetek normális fejlődéséhez szükségesek.
- Energia funkció. A szénhidrátok mellett a fehérjék is erőt adhatnak a szervezetnek. 1 g peptid lebontásával 17,6 kJ hasznos energia szabadul fel adenozin-trifoszfát (ATP) formájában, amelyet létfontosságú folyamatokra fordítanak.
- Jel és szabályozó funkció. Ez a folyamatban lévő folyamatok gondos ellenőrzéséből áll, és a jelek átviteléből a sejtekből a szövetekbe, azokból a szervekbe, az utóbbiakból a rendszerekbe stb. Tipikus példa erre az inzulin, amely szigorúan rögzíti a vérben lévő glükóz mennyiségét.
- Receptor funkció. Ezt úgy hajtják végre, hogy megváltoztatják a peptid konformációját a membrán egyik oldalán, és a másik végét bevonják a szerkezetátalakításba. Ezzel egyidejűleg a jel és a szükséges információ továbbításra kerül. Leggyakrabban az ilyen fehérjék a sejtek citoplazmatikus membránjaiba épülnek be, és szigorú ellenőrzést gyakorolnak minden rajta áthaladó anyag felett. Értesítsen arról iskémiai és fizikai változások a környezetben.
- A peptidek szállítási funkciója. Csatornafehérjék és hordozófehérjék végzik. Szerepük nyilvánvaló: a szükséges molekulákat alacsony koncentrációjú helyekre szállítják a magas koncentrációjú részekből. Tipikus példa az oxigén és a szén-dioxid szállítása a szerveken és szöveteken keresztül a hemoglobin fehérje által. Kis molekulatömegű vegyületeket is szállítanak a belső sejtmembránon keresztül.
- Strukturális funkció. Az egyik legfontosabb azok közül, amelyeket a fehérje végez. Minden sejt szerkezetét, sejtszervecskéit pontosan a peptidek biztosítják. Mint egy keret, meghatározzák az alakot és a szerkezetet. Emellett támogatják, szükség esetén módosítják. Ezért a növekedéshez és fejlődéshez minden élő szervezetnek szüksége van fehérjékre az étrendben. Ezek a peptidek közé tartozik az elasztin, tubulin, kollagén, aktin, keratin és mások.
- Katalitikus funkció. Az enzimek csinálják. Számos és változatos, felgyorsítanak minden kémiai és biokémiai reakciót a szervezetben. Részvételük nélkül a gyomorban lévő közönséges alma mindössze két nap alatt megemészthető, nagy a rothadás valószínűsége. Kataláz, peroxidáz és más enzimek hatására ez a folyamat két órát vesz igénybe. Általánosságban elmondható, hogy a fehérjék ezen szerepének köszönhető az anabolizmus és a katabolizmus, vagyis a képlékeny és energia-anyagcsere.
Védő szerep
Többféle fenyegetés létezik, amelyektől a fehérjéket arra tervezték, hogy megvédjék a szervezetet.
Először vegyszertraumás reagensek, gázok, molekulák, különféle hatásspektrumú anyagok támadása. A peptidek képesek kémiai kölcsönhatásba lépni velük, ártalmatlan formává alakítva vagy egyszerűen semlegesítve őket.
Másodszor, a sebek fizikai veszélye - ha a fibrinogén fehérje nem alakul át időben fibrinné a sérülés helyén, akkor a vér nem alvad meg, ami azt jelenti, hogy elzáródás nem következik be. Akkor éppen ellenkezőleg, szüksége lesz a plazmin peptidre, amely képes feloldani a vérrögöt és helyreállítani az ér átjárhatóságát.
Harmadszor, az immunitás veszélye. Az immunvédelmet alkotó fehérjék szerkezete és jelentősége rendkívül fontos. Az antitestek, immunglobulinok, interferonok mind fontos és jelentős elemei az emberi nyirok- és immunrendszernek. Bármilyen idegen részecskét, káros molekulát, a sejt elh alt részét vagy az egész szerkezetet azonnal megvizsgálja a peptidvegyület. Ezért az ember önállóan, gyógyszerek segítsége nélkül, naponta megvédheti magát a fertőzésektől és az egyszerű vírusoktól.
Fizikai tulajdonságok
Egy sejtfehérje szerkezete nagyon specifikus, és az elvégzett funkciótól függ. De az összes peptid fizikai tulajdonságai hasonlóak, és a következő jellemzőkre vezethetők vissza.
- Egy molekula tömege legfeljebb 1 000 000 D alton.
- Kolloid rendszerek vizes oldatban képződnek. Ott a szerkezet olyan töltést vesz fel, amely a környezet savasságától függően változhat.
- Ha zord körülményeknek vannak kitéve (besugárzás, sav vagy lúg, hőmérséklet stb.), képesek a konformáció más szintjeire költözni, azazdenaturálja. Ez a folyamat az esetek 90%-ában visszafordíthatatlan. Van azonban fordított eltolódás is – renaturáció.
Ezek a peptidek fizikai jellemzőinek fő tulajdonságai.
