Mi az a peptidkötés és a sarlósejtes vérszegénység?

Tartalomjegyzék:

Mi az a peptidkötés és a sarlósejtes vérszegénység?
Mi az a peptidkötés és a sarlósejtes vérszegénység?
Anonim

Az amidkötés típusa, amely két aminosav kölcsönhatása után a peptidfehérjék képződése során jön létre, ez a válasz arra a kérdésre, hogy mi is az a peptidkötés.

Egy aminosavpárból egy dipeptid jelenik meg, vagyis ezen aminosavak lánca, plusz egy vízmolekula. Ugyanezen rendszer szerint a riboszómák aminosavaiból, azaz polipeptidekből és fehérjékből hosszabb láncok jönnek létre.

Lánctulajdonságok

A különböző aminosavaknak, amelyek a fehérjék egyfajta "építőanyagai" vannak, egy gyökük van.

Mint minden amid esetében, a C-N lánc fehérje peptidkötése a karbonil-szén és a nitrogénatom közötti kanonikus szerkezetek kölcsönhatása révén általában kettős tulajdonsággal rendelkezik. Ez általában a hosszának 1,33 angströmre való csökkentésében nyilvánul meg.

molekuláris szerkezet
molekuláris szerkezet

Mindez a következő következtetésekhez vezet:

  • C, H, O és N - 4 kapcsolódó atom, plusz 2 a-szén található ugyanazon a síkon. aminosavak R csoportjai ésaz a-szénhidrogének már kívül vannak ezen a zónán.
  • Az aminosavak peptidkötésében a H és az O, valamint az aminosavpár a-szénatomja transz-orientált, bár a transz-izomer stabilabb. Az L-aminosavakban az R-csoportok is transz-orientáltak, ami a természetben minden peptidben és fehérjében megtalálható.
  • A C-N lánc körüli forgás nehézkes, a C-C linknél valószínűbb.
peptid kötés
peptid kötés

Annak érdekében, hogy megértsük, mi az a peptidkötés, valamint maguknak a peptideknek a fehérjékkel történő kimutatásához és mennyiségük meghatározásához egy bizonyos oldatban, használja a biuret reakciót.

Atomok elrendezése

A fehérjepeptidekben a kapcsolat rövidebb, mint más peptidcsoportokban, mivel részleges kettős kötési jellemzőkkel rendelkezik. Figyelembe véve, hogy mi a peptidkötés, arra a következtetésre juthatunk, hogy mobilitása alacsony.

A peptidkötés elektronikus felépítése meghatározza egy peptidcsoport szilárd, sík szerkezetét. Az ilyen csoportok síkjai egymással szöget zárnak be. Az a-szénatom és az a-karboxil- és a-amino-csoportok közötti kötés szabadon foroghat a tengelye mentén, miközben korlátozott a gyökök mérete és jellege, és ez lehetővé teszi, hogy a polipeptidlánc változatossá alakítsa magát. beállítások.

A fehérjékben a peptidkötések általában transz-konfigurációban vannak, vagyis az a-szénatomok elrendezése a csoport különböző részein található. Az eredmény az aminosavak oldalsó gyökeinek térbeli távolabbi elhelyezkedése egymástól.barát.

Fehérjeszakadás

A peptidkötés vizsgálatakor általában figyelembe veszik annak erősségét. Az ilyen láncok normális körülmények között nem szakadnak meg maguktól a sejten belül. Vagyis megfelelő testhőmérsékleten és semleges környezetben.

molekulák lánca
molekulák lánca

Laboratóriumi körülmények között a fehérje peptidláncok hidrolízisét lezárt ampullákban vizsgálják, amelyekben tömény sósav van, százöt Celsius-fok feletti hőmérsékleten. A fehérjék teljes hidrolízise szabad aminosavakká körülbelül 24 óra alatt megy végbe.

Arra a kérdésre, hogy mi a peptidkötés az élő szervezetekben, akkor ezek felbomlása bizonyos proteolitikus enzimek részvételével történik. A peptidek és fehérjék oldatban való megtalálásához, valamint mennyiségük megállapításához a két vagy több peptidkötést tartalmazó anyagok pozitív eredményét, vagyis a biuret reakciót használják fel.

Aminósavcsere

Az abnormális hemoglobin S belsejében 2 β-láncot mutáltak, amelyben a glutamátot, valamint a hatodik pozícióban egy negatív töltésű, erősen poláros aminosavat egy gyököt tartalmazó hidrofób valinra cserélték.

A mutált hemoglobin belsejében egy olyan régió található, amely komplementer egy másik régióval, ugyanazokkal a molekulákkal, amelyek a megváltozott aminosavat tartalmazzák. Végül a hemoglobinmolekulák "összetapadtak" és hosszú fibrilláris aggregátumokat képeztek, amelyek megváltoztatják a vörösvértesteket, és egy mutáns félhold alakú vörösvértest megjelenéséhez vezetnek.

sarlósejtek
sarlósejtek

Az oxihemoglobin S belsejében a fehérje konformációjának változása következtében egy komplementer hely takaródik el. A hozzáférés hiánya lehetetlenné teszi, hogy a molekulák kapcsolódjanak egymáshoz ebben az oxihemoglobinban. Vannak olyan körülmények, amelyek elősegítik a HbS aggregátumok képződését. Növelik a dezoxihemoglobin felhalmozódását a sejtekben. Ezek a következők lehetnek:

  • hipoxia;
  • alpesi viszonyok;
  • fizikai munka;
  • repülőgép.

sarlósejtes vérszegénység

Mivel a sarló alakú eritrociták alacsony permeabilitással rendelkeznek a szöveti kapillárisokon keresztül, elzárhatják az ereket, és ezáltal helyi hipoxiát okozhatnak. Ez növeli a dezoxihemoglobin S felhalmozódását a vörösvértestekben, valamint az S-hemoglobin aggregátumok megjelenési sebességét, és még több körülményt teremt a vörösvértestek deformációjához.

génlánc
génlánc

A sarlósejtes betegség egy homozigóta recesszív betegség, amely csak akkor fordul elő, ha mindkét szülő egy pár mutált β-lánc gént ad tovább. A csecsemő születése után a betegség addig nem jelentkezik, amíg nagy mennyiségű HbF nem változik HbS-re. A betegek a vérszegénységre jellemző klinikai tüneteket mutatnak, azaz: fejfájás és szédülés, szívdobogásérzés, légszomj, fertőzésekkel szembeni gyengeség stb.