A fehérjék (polipeptidek, fehérjék) olyan makromolekuláris anyagok, amelyek peptidkötéssel összekapcsolt alfa-aminosavakat tartalmaznak. Az élő szervezetekben lévő fehérjék összetételét a genetikai kód határozza meg. A szintézis általában 20 standard aminosavból álló készletet használ.
Fehérje osztályozás
A fehérjék szétválasztása különböző kritériumok szerint történik:
- A molekula alakja.
- Összetétel.
- Funkciók.
Az utolsó kritérium szerint a fehérjék osztályozása:
- A szerkezeti.
- Tápláló és kíméletes.
- Közlekedés.
- Vállalkozók.
Strukturális fehérjék
Ezek közé tartozik az elasztin, a kollagén, a keratin, a fibroin. A strukturális polipeptidek részt vesznek a sejtmembránok kialakításában. Csatornákat hozhatnak létre, vagy más funkciókat hajthatnak végre bennük.
Tápláló, raktározó fehérjék
A tápanyag polipeptid a kazein. Ennek köszönhetően a növekvő szervezet kalciummal, foszforral ésaminosavak.
A tartalékfehérjék a kultúrnövények magvai, a tojásfehérje. Az embriók fejlődési szakaszában fogyasztják őket. Az emberi szervezetben, akárcsak az állatokban, a fehérjék nem raktározódnak tartalékban. Ezeket rendszeresen táplálékkal kell bevenni, különben dystrophia kialakulása valószínű.
Szállítási polipeptidek
A hemoglobin az ilyen fehérjék klasszikus példája. A hormonok, lipidek és egyéb anyagok mozgásában szerepet játszó egyéb polipeptidek is megtalálhatók a vérben.
A sejtmembránok olyan fehérjéket tartalmaznak, amelyek képesek ionokat, aminosavakat, glükózt és más vegyületeket a sejtmembránon keresztül szállítani.
Contractil proteins
Ezek a polipeptidek funkciói az izomrostok munkájához kapcsolódnak. Ezenkívül biztosítják a csillók és flagellák mozgását protozoonokban. A kontraktilis fehérjék az organellumok sejten belüli szállítását végzik. Jelenlétüknek köszönhetően a sejtformák változása biztosított.
A kontraktilis fehérjékre példa a miozin és az aktin. Érdemes megjegyezni, hogy ezek a polipeptidek nemcsak az izomrostok sejtjeiben találhatók meg. A kontraktilis fehérjék szinte minden állati szövetben ellátják feladataikat.
Jellemzők
Egy egyedi polipeptid, a tropomiozin található a sejtekben. Az összehúzódó izomfehérje, a miozin annak polimerje. Az aktinnal komplexet képez.
A kontraktilis izomfehérjék nem oldódnak vízben.
Polipeptidszintézis sebessége
Szabályozza a pajzsmirigy ésszteroid hormonok. A sejtbe behatolva specifikus receptorokhoz kötődnek. A képződött komplex behatol a sejtmagba, és a kromatinhoz kötődik. Ez növeli a polipeptid szintézis sebességét a gén szintjén.
Az aktív gének bizonyos RNS-ek fokozott szintézisét biztosítják. Kilép a sejtmagból, a riboszómákhoz megy, és aktiválja az új strukturális vagy összehúzódó fehérjék, enzimek vagy hormonok szintézisét. Ez a gének anabolikus hatása.
Eközben a sejtekben a fehérjeszintézis meglehetősen lassú folyamat. Magas energiaköltséget és műanyagot igényel. Ennek megfelelően a hormonok nem képesek gyorsan szabályozni az anyagcserét. Legfontosabb feladatuk a sejtek növekedésének, differenciálódásának és fejlődésének szabályozása a szervezetben.
Izomösszehúzódás
A fehérjék összehúzódási funkciójának kiváló példája. A kutatás során kiderült, hogy az izomösszehúzódás alapja a polipeptid fizikai tulajdonságainak megváltozása.
A kontraktilis funkciót az aktomiozin fehérje látja el, amely kölcsönhatásba lép az adenozin-trifoszforsavval. Ezt a kapcsolatot a myofibrillumok összehúzódása kíséri. Az ilyen kölcsönhatás a testen kívül is megfigyelhető.
Például, ha vízbe áztatják (macerált) az ingerlékenységtől mentes izomrostokat adenozin-trifoszfát oldattal, akkor éles összehúzódásuk megindul, hasonlóan az élő izmok összehúzódásához. Ennek a tapasztalatnak nagy gyakorlati jelentősége van. Azt a tényt bizonyítjaAz izomösszehúzódáshoz az összehúzódó fehérjék és egy energiadús anyag kémiai reakciója szükséges.
Az E-vitamin hatása
Egyrészt ez a fő intracelluláris antioxidáns. Az E-vitamin megvédi a zsírokat és más könnyen oxidálódó vegyületeket az oxidációtól. Ugyanakkor elektronhordozóként is működik, és részt vesz a redox reakciókban, amelyek a felszabaduló energia tárolásával járnak.
Az E-vitamin hiánya az izomszövetek sorvadását okozza: a kontraktilis fehérje miozin tartalma erősen lecsökken, és helyébe kollagén, egy inert polipeptid kerül.
A miozin specifitása
Az egyik kulcsfontosságú kontraktilis fehérjének tartják. Az izomszövet teljes polipeptid-tartalmának körülbelül 55%-át teszi ki.
A miofibrillumok szálai (vastag filamentumai) miozinból készülnek. A molekula tartalmaz egy hosszú fibrilláris részt, amely kettős hélix szerkezetű, és fejeket (globuláris szerkezeteket). A miozin 6 alegységet tartalmaz: 2 nehéz és 4 könnyű láncot, amelyek a gömbölyű részben találhatók.
A fibrilláris régió fő feladata a miozinszálak vagy vastag protofibrillumok kötegeinek kialakítása.
A fejeken található az ATPáz aktív helye és az aktinkötő központ. Ez biztosítja az ATP hidrolízisét és az aktin filamentumokhoz való kötődését.
fajták
Az aktin és a miozin altípusai:
- A flagellák és a csillók dyneinjeprotozoa.
- Spectrin az eritrocita membránokban.
- A periszinaptikus membránok neuroszteninje.
A különböző anyagok koncentrációgradiensben történő mozgásáért felelős bakteriális polipeptidek szintén az aktin és a miozin fajtáinak tulajdoníthatók. Ezt a folyamatot kemotaxisnak is nevezik.
Az adenozin-trifoszforsav szerepe
Ha az aktomiozin filamentumokat savas oldatba helyezi, kálium- és magnéziumionokat ad hozzá, láthatja, hogy megrövidültek. Ebben az esetben az ATP lebomlása figyelhető meg. Ez a jelenség azt jelzi, hogy az adenozin-trifoszforsav lebomlásának bizonyos kapcsolata van a kontraktilis fehérje fizikai-kémiai tulajdonságainak megváltozásával, és ennek következtében az izmok munkájával. Ezt a jelenséget először Szent-Györgyi és Engelhardt azonosította.
Az ATP szintézise és lebontása alapvető fontosságú a kémiai energia mechanikai energiává alakításának folyamatában. A glikogén lebomlása során, amelyet tejsavtermelés kísér, mint például az adenozin-trifoszforsav és a kreatin-foszforsav defoszforilációja során, az oxigén részvétele nem szükséges. Ez megmagyarázza egy izolált izom azon képességét, hogy anaerob körülmények között működjön.
A tejsav és az adenozin-trifoszforsav és a kreatin-foszforsav lebontása során keletkező termékek felhalmozódnak az anaerob környezetben végzett munka során elfáradt izomrostokban. Ennek eredményeként az anyagtartalékok kimerülnek, amelyek hasadása során a szükséges energia felszabadul. Ha egy fáradt izmot oxigént tartalmazó környezetbe helyeznek, az meg fog tennifogyasztani. A tejsav egy része oxidálódni kezd. Ennek eredményeként víz és szén-dioxid képződik. A felszabaduló energiát a bomlástermékekből kreatin-foszforsav, adenozin-trifoszforsav és glikogén újraszintézisére használják fel. Ennek köszönhetően az izom ismét munkaképességet nyer.
Vázizom
A polipeptidek egyedi tulajdonságait csak funkcióik példájával magyarázhatjuk meg, vagyis a komplex tevékenységekhez való hozzájárulásukkal. Azon kevés struktúrák közül, amelyeknél összefüggést állapítottak meg a fehérje és a szervműködés között, a vázizomzat külön figyelmet érdemel.
Sejtjét idegimpulzusok (membrán-irányított jelek) aktiválják. Molekulárisan a kontrakció az aktin, a miozin és a Mg-ATP közötti időszakos kölcsönhatásokon keresztül a kereszthidak ciklusán alapul. A kalciumkötő fehérjék és a Ca-ionok közvetítőként működnek az effektorok és az idegi jelek között.
A közvetítés korlátozza a „be/ki” impulzusokra adott válasz sebességét, és megakadályozza a spontán összehúzódásokat. Ugyanakkor a szárnyas rovarok lendkerékizomrostjainak egyes oszcillációit (fluktuációit) nem ionok vagy hasonló kis molekulatömegű vegyületek szabályozzák, hanem közvetlenül összehúzódó fehérjék. Emiatt nagyon gyors összehúzódások lehetségesek, amelyek aktiválás után maguktól is lezajlanak.
A polipeptidek folyadékkristályos tulajdonságai
Izomrostok lerövidítésekora protofibrillumok alkotta rács periódusa megváltozik. Amikor vékony szálakból álló rács belép egy vastag elemekből álló szerkezetbe, a tetragonális szimmetriát felváltja a hatszögletű. Ez a jelenség egy folyadékkristályos rendszer polimorf átmenetének tekinthető.
Mechanokémiai folyamatok jellemzői
A kémiai energia mechanikai energiává való átalakulásában merülnek fel. A mitokondriális sejtmembránok ATP-áz aktivitása hasonló a vázizmok iozin rendszerének működéséhez. A közös jellemzőket mechanokémiai tulajdonságaik is megfigyelik: az ATP hatására csökkennek.
Következésképpen egy kontraktilis fehérjének jelen kell lennie a mitokondriális membránokban. És tényleg ott van. Megállapították, hogy a kontraktilis polipeptidek részt vesznek a mitokondriális mechanokémiában. Kiderült azonban az is, hogy a foszfatidil-inozit (membránlipid) is jelentős szerepet játszik a folyamatokban.
Extra
A miozin fehérje molekula nemcsak a különböző izmok összehúzódásában járul hozzá, hanem más intracelluláris folyamatokban is részt vehet. Ez különösen az organellumok mozgásáról, az aktin filamentumoknak a membránokhoz való kapcsolódásáról, a citoszkeleton kialakulásáról és működéséről szól, stb. A molekula szinte mindig valamilyen módon kölcsönhatásba lép az aktinnal, amely a második kulcsfontosságú kontraktilis fehérje.
Bebizonyosodott, hogy az aktomiozin molekulák megváltoztathatják a hosszukat a foszforsavmaradék ATP-ből való lehasadása során felszabaduló kémiai energia hatására. Más szóval ez a folyamatizomösszehúzódást okoz.
Az ATP-rendszer tehát egyfajta kémiai energiatárolóként működik. Szükség szerint az aktomiozinon keresztül közvetlenül mechanikussá alakul. Ugyanakkor nincs más elemek kölcsönhatásának folyamataira jellemző köztes szakasz - a hőenergiába való átmenet.
