A fehérjék szerves anyagok. Ezeket a makromolekuláris vegyületeket bizonyos összetétel jellemzi, és hidrolízis során aminosavakká bomlanak. A fehérjemolekulák sokféle formájúak, amelyek közül sok több polipeptid láncból áll. A fehérje szerkezetére vonatkozó információkat a DNS kódolja, és a fehérjeszintézis folyamatát transzlációnak nevezik.
A fehérjék kémiai összetétele
Az átlagos fehérje tartalma:
- 52% szén;
- 7% hidrogén;
- 12% nitrogén;
- 21% oxigén;
- 3% kén.
A fehérjemolekulák polimerek. Szerkezetük megértéséhez tudni kell, mik a monomereik, aminosavaik.
Aminósavak
Általában két kategóriába sorolják őket: állandóan előforduló és alkalmanként előforduló. Az előbbiek 18 fehérje monomert és további 2 amidot tartalmaznak: aszparaginsavat és glutaminsavat. Néha csak három sav van.
Ezek a savak sokféleképpen osztályozhatók: oldalláncaik jellege vagy gyökök töltése alapján oszthatók a CN és COOH csoportok számával is.
A fehérje elsődleges szerkezete
A fehérjeláncban az aminosavak sorrendje határozza megkésőbbi szervezeti szintjei, tulajdonságai és funkciói. A monomerek közötti kötés fő típusa a peptid. Úgy jön létre, hogy az egyik aminosavból a hidrogént, a másikból az OH-csoportot leválasztják.
A fehérjemolekulák szerveződésének első szintje a benne lévő aminosavak sorrendje, egyszerűen egy lánc, amely meghatározza a fehérjemolekulák szerkezetét. Egy "csontvázból" áll, amelynek szabályos szerkezete van. Ez egy ismétlődő szekvencia -NH-CH-CO-. A különálló oldalláncokat aminosav gyökök (R) képviselik, tulajdonságaik határozzák meg a fehérjék szerkezetének összetételét.
Még ha a fehérjemolekulák szerkezete megegyezik is, tulajdonságaikban csak attól térhetnek el, hogy monomerjeik szekvenciája eltérő. Az aminosavak elrendezését egy fehérjében a gének határozzák meg, és bizonyos biológiai funkciókat diktálnak a fehérje számára. Az azonos funkcióért felelős molekulák monomereinek sorrendje különböző fajokban gyakran szoros. Az ilyen molekulák - azonos vagy hasonló felépítésű, és ugyanazokat a funkciókat látják el különböző típusú szervezetekben - homológ fehérjék. A jövőbeli molekulák szerkezetét, tulajdonságait és funkcióit már az aminosavlánc szintézisének szakaszában lefektetjük.
Néhány közös jellemző
A fehérjék szerkezetét régóta tanulmányozták, és elsődleges szerkezetük elemzése lehetővé tette számunkra, hogy néhány általánosítást tegyünk. A legtöbb fehérjét mind a húsz aminosav jelenléte jellemzi, amelyek közül különösen sok a glicin, alanin, aszparaginsav, glutamin és kevés triptofán, arginin, metionin,hisztidin. Az egyetlen kivétel a fehérjék bizonyos csoportjai, például a hisztonok. A DNS-csomagoláshoz szükségesek, és sok hisztidint tartalmaznak.
Második általánosítás: a globuláris fehérjékben nincsenek általános minták az aminosavak váltakozásában. De még a biológiai aktivitásukban távol lévő polipeptidek is kis, azonos molekula-fragmensekkel rendelkeznek.
Másodlagos szerkezet
A polipeptidlánc szerveződésének második szintje a térbeli elrendezése, amelyet hidrogénkötések támogatnak. Jelölje ki az α-hélixet és a β-redőt. A lánc egy részének nincs rendezett szerkezete, az ilyen zónákat amorfnak nevezzük.
Az összes természetes fehérje alfa-hélixe jobbkezes. A hélixben lévő aminosavak oldalsó gyökei mindig kifelé néznek, és tengelyének ellentétes oldalán helyezkednek el. Ha nem polárisak, akkor a spirál egyik oldalán csoportosulnak, ami íveket eredményez, amelyek feltételeket teremtenek a különböző spirálszakaszok konvergenciájához.
A béta-redők – erősen megnyúlt spirálok – hajlamosak egymás mellett elhelyezkedni a fehérjemolekulában, és párhuzamos és nem párhuzamos β-redős rétegeket alkotnak.
Tercier fehérjeszerkezet
A fehérjemolekula szerveződésének harmadik szintje a spirálok, redők és amorf szakaszok kompakt szerkezetté való összehajtása. Ennek oka a monomerek oldalgyökeinek egymás közötti kölcsönhatása. Az ilyen kapcsolatok több típusra oszthatók:
- hidrogénkötések jönnek létre a poláris gyökök között;
- hidrofób– nem poláris R-csoportok között;
- elektrosztatikus vonzási erők (ionos kötések) – ellentétes töltésű csoportok között;
- diszulfid hidak a cisztein gyökök között.
A kötés utolsó típusa (–S=S-) kovalens kölcsönhatás. A diszulfid hidak erősítik a fehérjéket, szerkezetük tartósabbá válik. De az ilyen kapcsolatok nem szükségesek. Például előfordulhat, hogy nagyon kevés cisztein van a polipeptidláncban, vagy a gyökök a közelben helyezkednek el, és nem tudnak "hidat" létrehozni.
A negyedik szervezeti szint
Nem minden fehérje alkot kvaterner szerkezetet. A fehérjék szerkezetét a negyedik szinten a polipeptidláncok (protomerek) száma határozza meg. Ugyanazok a kötések kötik össze őket, mint az előző szintű szervezettség, kivéve a diszulfidhidakat. Egy molekula több protomerből áll, amelyek mindegyikének saját speciális (vagy azonos) harmadlagos szerkezete van.
A szervezettség minden szintje meghatározza, hogy a kapott fehérjék milyen funkciókat látnak el. A fehérjék szerkezete a szerveződés első szintjén nagyon pontosan meghatározza későbbi szerepüket a sejtben és a test egészében.
Protein Functions
Elképzelni is nehéz, milyen fontos szerepe van a fehérjéknek a sejtaktivitásban. Fentebb megvizsgáltuk a szerkezetüket. A fehérjék funkciói közvetlenül függenek tőle.
Építő (szerkezeti) funkciót ellátva bármely élő sejt citoplazmájának alapját képezik. Ezek a polimerek az összes sejtmembrán fő anyaga, amikorlipidekkel komplexezik. Ez magában foglalja a sejt részekre osztását is, amelyek mindegyikének megvan a maga reakciója. A tény az, hogy a sejtfolyamatok minden komplexe megköveteli a saját feltételeit, különösen a közeg pH-ja játszik fontos szerepet. A fehérjék vékony válaszfalakat építenek fel, amelyek a sejtet úgynevezett rekeszekre osztják. Magát a jelenséget pedig kompartmentalizációnak nevezik.
A katalitikus funkció a sejt összes reakciójának szabályozása. Minden enzim egyszerű vagy összetett fehérje eredetű.
Az élőlények bármilyen mozgását (az izmok munkája, a protoplazma mozgása a sejtben, a csillók villogása a protozoonokban stb.) fehérjék hajtják végre. A fehérjék szerkezete lehetővé teszi számukra, hogy mozogjanak, rostokat és gyűrűket képezzenek.
A szállítási funkció az, hogy sok anyagot speciális hordozófehérjék szállítanak át a sejtmembránon.
E polimerek hormonális szerepe azonnal nyilvánvaló: számos hormon szerkezetében fehérje, például az inzulin, az oxitocin.
A tartalék funkciót az határozza meg, hogy a fehérjék képesek lerakódásokat képezni. Például tojásvalgumin, tejkazein, növényi magfehérjék – nagy mennyiségű tápanyagot tárolnak.
Minden inat, ízületi ízületet, a csontváz csontjait, a patákat fehérjék alkotják, ami elvezet minket a következő funkciójukhoz - a támogatáshoz.
A fehérjemolekulák receptorok, amelyek bizonyos anyagokat szelektíven felismernek. Ebben a szerepben különösen ismertek a glikoproteinek és a lektinek.
A legfontosabbimmunitási faktorok – az antitestek és a komplementrendszer eredete szerint fehérjék. Például a véralvadás folyamata a fibrinogén fehérje változásán alapul. A nyelőcső és a gyomor belső falait nyálkahártya-fehérjék - licin - védőréteg borítja. A toxinok is fehérjék eredetűek. Az állatok szervezetét védő bőr alapja a kollagén. Mindezek a fehérjefunkciók védelmet nyújtanak.
Nos, az utolsó funkció a szabályozó. Vannak olyan fehérjék, amelyek szabályozzák a genom munkáját. Vagyis szabályozzák az átírást és a fordítást.
Bármilyen fontos is a fehérjék szerepe, a fehérjék szerkezetét már régóta feltárták a tudósok. És most új módokat fedeznek fel e tudás felhasználására.
