Az "enzim" szó latin eredetű. A fordításban azt jelenti, hogy "kovász". Az angolban az "enzim" fogalmat használják, amely a görög kifejezésből származik, és ugyanazt jelenti. Az enzimek speciális fehérjék. A sejtekben képződnek, és képesek felgyorsítani a biokémiai folyamatok lefolyását. Más szóval, biológiai katalizátorként működnek. Vizsgáljuk meg tovább, miben rejlik az enzimek működésének sajátossága. A specifikusság típusait is ismertetjük a cikkben.
Általános jellemzők
Egyes enzimek katalitikus aktivitásának megnyilvánulása számos, nem fehérje vegyület jelenlétének köszönhető. Ezeket kofaktoroknak nevezik. 2 csoportra oszthatók: fémionok és számos szervetlen anyag, valamint koenzimek (szerves vegyületek).
Tevékenységi mechanizmus
Kémiai természetüknél fogva az enzimek a fehérjék csoportjába tartoznak. Ez utóbbival ellentétben azonban a vizsgált elemek aktív helyet tartalmaznak. Ez egy egyedülálló komplex aminosav-maradékok funkcionális csoportjaiból. Az enzim tercier vagy kvaterner szerkezete miatt szigorúan térorientáltak. Aktíva központ az izolált katalitikus és szubsztrát helyek. Ez utóbbi határozza meg az enzimek specifitását. A szubsztrát az az anyag, amelyre a fehérje hat. Korábban azt hitték, hogy interakciójukat a "kastély kulcsa" elve alapján hajtják végre. Más szavakkal, az aktív helynek egyértelműen meg kell egyeznie a szubsztrátummal. Jelenleg más hipotézis uralkodik. Úgy gondolják, hogy kezdetben nincs pontos megfelelés, de az anyagok kölcsönhatása során megjelenik. A második - katalitikus - hely befolyásolja a hatás specifitását. Más szóval, ez határozza meg a gyorsított reakció természetét.
Épület
Minden enzim egy- és kétkomponensűre van felosztva. Az előbbiek szerkezete hasonló az egyszerű fehérjék szerkezetéhez. Csak aminosavakat tartalmaznak. A második csoport - a fehérjék - tartalmaz fehérje és nem fehérje részeket. Az utolsó a koenzim, az első az apoenzim. Ez utóbbi határozza meg az enzim szubsztrátspecifitását. Azaz egy szubsztrát hely funkcióját tölti be az aktív központban. A koenzim ennek megfelelően katalitikus régióként működik. Ez összefügg a cselekvés sajátosságával. A vitaminok, fémek és más alacsony molekulatömegű vegyületek koenzimként működhetnek.
Katalízis
Bármely kémiai reakció előfordulása kölcsönható anyagok molekuláinak ütközésével jár. A rendszerben való mozgásukat a potenciális szabad energia jelenléte határozza meg. A kémiai reakcióhoz szükséges, hogy a molekulák átmenetet vegyenek felfeltétel. Más szóval, elég erejüknek kell lenniük ahhoz, hogy átjussanak az energiagáton. Azt a minimális energiát jelenti, amely minden molekulát reaktívvá tesz. Minden katalizátor, beleértve az enzimeket is, képes csökkenteni az energiagátat. Ez hozzájárul a reakció felgyorsulásához.
Mi az enzimek sajátossága?
Ez a képesség csak egy bizonyos reakció gyorsulásában fejeződik ki. Az enzimek ugyanazon a szubsztrátumon hatnak. Azonban mindegyik csak egy adott reakciót gyorsít fel. Az enzim reaktív specificitása a piruvát-dehidrogenáz komplex példáján követhető nyomon. Olyan fehérjéket tartalmaz, amelyek befolyásolják a PVK-t. A főbbek a következők: piruvát-dehidrogenáz, piruvát-dekarboxiláz, acetiltranszferáz. Magát a reakciót PVC oxidatív dekarboxilezésének nevezik. Terméke aktív ecetsav.
Osztályozás
A következő típusú enzimspecifitások léteznek:
- Sztereokémiai. Ez az anyag azon képességében fejeződik ki, hogy befolyásolja az egyik lehetséges szubsztrát sztereoizomert. Például a fumarát-hidrotáz képes hatni a fumarátra. Ez azonban nem befolyásolja a cisz-izomert - maleinsavat.
- Abszolút. Az ilyen típusú enzimek specifitása az anyag azon képességében fejeződik ki, hogy csak egy adott szubsztrátra hat. Például a szacharóz kizárólag szacharózzal, az argináz az argininnel és így tovább.
- Ronatív. Az enzimek sajátossága ebbeneset az anyag azon képességében fejeződik ki, hogy befolyásolja az azonos típusú kötést tartalmazó szubsztrátok csoportját. Például az alfa-amiláz reagál a glikogénnel és a keményítővel. Glikozid típusú kötésük van. A tripszin, pepszin, kimotripszin a peptidcsoport számos fehérjére hatással van.
Hőmérséklet
Az enzimek bizonyos körülmények között specifikusak. Legtöbbjük esetében a + 35 … + 45 fokos hőmérsékletet tekintik optimálisnak. Ha egy anyagot alacsonyabb arányú körülmények közé helyeznek, aktivitása csökken. Ezt az állapotot reverzibilis inaktivációnak nevezzük. Amikor a hőmérséklet emelkedik, képességei helyreállnak. Érdemes elmondani, hogy ha olyan körülmények közé helyezzük, ahol t magasabb, mint a jelzett értékek, akkor inaktiváció is bekövetkezik. Ebben az esetben azonban visszafordíthatatlan, mivel a hőmérséklet csökkenésekor nem áll helyre. Ez a molekula denaturálódásának köszönhető.
A pH hatása
A molekula töltése a savasságtól függ. Ennek megfelelően a pH befolyásolja az aktív hely aktivitását és az enzim specificitását. Az egyes anyagok optimális savassági indexe eltérő. A legtöbb esetben azonban a 4-7. Például a nyál alfa-amiláz esetében az optimális savasság 6,8. Eközben számos kivétel van. A pepszin optimális savassága például 1,5-2,0, a kimotripsziné és a tripsziné 8-9.
Koncentráció
Minél több enzim van jelen, annál gyorsabb a reakciósebesség. Hasonlókövetkeztetés vonható le a szubsztrát koncentrációjára vonatkozóan is. A céltárgy telítési tartalma azonban elméletileg minden anyagra meghatározva van. Ezzel az összes aktív központot elfoglalja a rendelkezésre álló hordozó. Ebben az esetben az enzim specifitása maximális lesz, függetlenül a későbbi célpontok hozzáadásától.
Szabályozási anyagok
Inhibitorokra és aktivátorokra oszthatók. Mindkét kategória nem specifikus és specifikus. Az utóbbi típusú aktivátorok közé tartoznak az epesók (a hasnyálmirigyben a lipázhoz), a kloridionok (az alfa-amilázhoz), a sósav (a pepszinhez). A nem specifikus aktivátorok a kinázokra és foszfatázokra ható magnéziumionok, a specifikus inhibitorok pedig a proenzimek terminális peptidjei. Ez utóbbiak az anyagok inaktív formái. A terminális peptidek hasításakor aktiválódnak. Specifikus típusaik megfelelnek az egyes proenzimeknek. Például inaktív formában a tripszin tripszinogén formájában termelődik. Aktív központját egy terminális hexapeptid zárja le, amely specifikus inhibitor. Az aktiválás során leválik. Ennek eredményeként a tripszin aktív helye megnyílik. A nem specifikus inhibitorok nehézfémek sói. Például réz-szulfát. Kiváltják a vegyületek denaturálódását.
gátlás
Versenyképes lehet. Ez a jelenség az inhibitor és a szubsztrát közötti szerkezeti hasonlóság megjelenésében fejeződik ki. Őkharcba kezd a kommunikációért az aktív központtal. Ha az inhibitor tartalom magasabb, mint a szubsztráté, komplex enziminhibitor képződik. Célanyag hozzáadásakor az arány megváltozik. Ennek eredményeként az inhibitor kiszorul. Például a szukcinát a szukcinát-dehidrogenáz szubsztrátjaként működik. Az inhibitorok az oxálacetát vagy malonát. A versengő hatásokat reakciótermékeknek tekintjük. Gyakran hasonlóak az aljzatokhoz. Például a glükóz-6-foszfát esetében a termék glükóz. A szubsztrát glükóz-6 foszfát lesz. A nem kompetitív gátlás nem jelenti az anyagok szerkezeti hasonlóságát. Mind az inhibitor, mind a szubsztrát egyszerre tud kötődni az enzimhez. Ebben az esetben új vegyület képződik. Ez egy komplex enzim-szubsztrát-inhibitor. Az interakció során az aktív központ blokkolva van. Ez annak köszönhető, hogy az inhibitor kötődik az AC katalitikus helyéhez. Ilyen például a citokróm-oxidáz. Ennél az enzimnél az oxigén szubsztrátként működik. A hidrogén-cianid sók a citokróm-oxidáz inhibitorai.
Alloszterikus szabályozás
Egyes esetekben az enzim specificitását meghatározó aktív centrumon kívül van még egy kapcsolat. Ez egy allosztérikus komponens. Ha az azonos nevű aktivátor hozzá kötődik, az enzim hatékonysága megnő. Ha egy inhibitor reakcióba lép az alloszterikus központtal, akkor az anyag aktivitása ennek megfelelően csökken. Például adenilát-cikláz ésA guanilát-cikláz alloszterikus típusú szabályozású enzimek.
