Minden élő sejtben sok kémiai reakció zajlik. Az enzimek (enzimek) olyan fehérjék, amelyek különleges és rendkívül fontos funkciót látnak el. Ezeket biokatalizátoroknak nevezik. A fehérje enzimek fő funkciója a szervezetben a biokémiai reakciók felgyorsítása. A kezdeti reagenseket, amelyek kölcsönhatását ezek a molekulák katalizálják, szubsztrátoknak, a végső vegyületeket pedig termékeknek nevezzük.
A természetben az enzimfehérjék csak élő rendszerekben működnek. De a modern biotechnológiában, a klinikai diagnosztikában, a gyógyszeriparban és az orvostudományban tisztított enzimeket vagy azok komplexeit, valamint a rendszer működéséhez és az adatok kutató számára történő megjelenítéséhez szükséges kiegészítő komponenseket használnak.
Az enzimek biológiai jelentősége és tulajdonságai
E molekulák nélkül egy élő szervezet nem tudna működni. Az enzimeknek köszönhetően minden életfolyamat harmonikusan működik. Az enzimfehérjék fő funkciója a szervezetben az anyagcsere szabályozása. Nélkülük a normális anyagcsere lehetetlen. A molekuláris aktivitást szabályozzaaktivátorok (induktorok) vagy inhibitorok. A kontroll a fehérjeszintézis különböző szintjein hat. A kész molekulával kapcsolatban is "működik".
A fehérjeenzimek fő tulajdonsága egy bizonyos szubsztrátra való specifitás. És ennek megfelelően az a képesség, hogy csak egy vagy ritkábban katalizáljon számos reakciót. Az ilyen folyamatok általában reverzibilisek. Egy enzim felelős mindkét funkcióért. De ez még nem minden.
Az enzimfehérjék szerepe elengedhetetlen. Ezek nélkül a biokémiai reakciók nem mennek végbe. Az enzimek hatására lehetővé válik, hogy a reagensek jelentős energiaráfordítás nélkül leküzdjék az aktivációs gátat. A szervezetben nincs mód 100 °C fölé melegíteni, vagy agresszív összetevőket használni, mint egy vegyi laboratóriumban. Az enzimfehérje a szubsztráthoz kötődik. Kötött állapotban a módosítás az utóbbi későbbi kiadásával történik. A kémiai szintézisben használt összes katalizátor így működik.
Melyek az enzimfehérje molekula szerveződési szintjei?
Általában ezek a molekulák harmadlagos (globulus) vagy kvaterner (több összefüggő gömböcske) fehérjeszerkezettel rendelkeznek. Először is, lineáris formában szintetizálják őket. Ezután a kívánt szerkezetbe hajtogatják őket. Az aktivitás biztosításához a biokatalizátornak bizonyos szerkezetre van szüksége.
Az enzimeket, más fehérjékhez hasonlóan, a hő, a szélsőséges pH-értékek és az agresszív kémiai vegyületek elpusztítják.
További tulajdonságokenzimek
Közülük az összetevők következő jellemzőit különböztetjük meg:
- Sztereospecifikus – csak egy termék kialakulása.
- Regioszelektivitás – egy kémiai kötés megszakítása vagy egy csoport módosítása csak egy helyen.
- Kemoszelektivitás – csak egy reakció katalízise.
A munka jellemzői
Az enzimspecifitás változó. De bármely enzim mindig aktív egy adott szubsztráttal vagy hasonló szerkezetű vegyületcsoporttal kapcsolatban. A nem fehérje katalizátorok nem rendelkeznek ezzel a tulajdonsággal. A specifitást a kötési állandóval (mol/l) mérjük, amely akár 10−10 mol/l is lehet. Az aktív enzim munkája gyors. Egy molekula másodpercenként több ezer-millió műveletet katalizál. A biokémiai reakciók gyorsulási foka lényegesen (1000-100000-szer) nagyobb, mint a hagyományos katalizátoroké.
Az enzimek hatása több mechanizmuson alapul. A legegyszerűbb kölcsönhatás egy szubsztrát molekulával megy végbe, majd egy termék keletkezik. A legtöbb enzim képes megkötni 2-3 különböző molekulát, amelyek reagálnak. Például egy csoport vagy atom átvitele egyik vegyületből a másikba, vagy kettős szubsztitúció a „ping-pong” elv szerint. Ezekben a reakciókban általában az egyik szubsztrát kapcsolódik, a második pedig egy funkciós csoporton keresztül kapcsolódik az enzimhez.
Az enzimhatás mechanizmusának tanulmányozása a következő módszerekkel történik:
- A közbenső és végtermékek definíciói.
- A szerkezet és a kapcsolódó funkcionális csoportok geometriájának tanulmányozásaszubsztrát és nagy reakciósebességet biztosítanak.
- Enzim gének mutációja, szintézisében és aktivitásában bekövetkezett változások meghatározása.
Aktív és összekötő központ
A szubsztrát molekula sokkal kisebb, mint egy enzimfehérje. Ezért a kötődés a biokatalizátor kis számú funkciós csoportja miatt következik be. Aktív központot alkotnak, amely egy meghatározott aminosavkészletből áll. A komplex fehérjékben egy nem fehérje jellegű protetikus csoport van jelen a szerkezetben, amely az aktív centrum része is lehet.
Az enzimek külön csoportját kell kiemelni. Molekulájuk egy koenzimet tartalmaz, amely folyamatosan kötődik a molekulához, és felszabadul belőle. A teljesen kialakult enzimfehérjét holoenzimnek, a kofaktor eltávolítását pedig apoenzimnek nevezik. Vitaminok, fémek, nitrogénbázisok származékai gyakran koenzimként működnek (NAD - nikotinamidadenin-dinukleotid, FAD - flavin-adenin-dinukleotid, FMN - flavin-mononukleotid).
A kötőhely biztosítja a szubsztrátspecifitást. Ennek köszönhetően stabil szubsztrát-enzim komplex képződik. A gömböcske szerkezete úgy van megépítve, hogy a felületén egy bizonyos méretű rést (rés vagy mélyedés) alakítsunk ki, amely biztosítja a szubsztrátum megkötését. Ez a zóna általában nem messze található az aktív központtól. Egyes enzimek kofaktorokhoz vagy fémionokhoz kötődnek.
Következtetés
fehérje-Az enzim fontos szerepet játszik a szervezetben. Az ilyen anyagok katalizálják a kémiai reakciókat, felelősek az anyagcsere - anyagcsere folyamatáért. Bármely élő sejtben biokémiai folyamatok százai zajlanak folyamatosan, beleértve a redukciós reakciókat, a hasadást és a vegyületek szintézisét. Az anyagok oxidációja folyamatosan nagy energiafelszabadulás mellett megy végbe. Azt viszont szénhidrátok, fehérjék, zsírok és komplexeik képzésére fordítják. A hasítási termékek a szükséges szerves vegyületek szintézisének építőkövei.
