Az enzimek biokatalizátorok, amelyek fontos szerepet játszanak az anyagcsere és a biokémiai reakciók minden szakaszában. Különösen érdekesek, és szerves katalizátorként használják számos ipari méretű folyamatban. Ez a cikk áttekintést nyújt a mikrobiális enzimekről és osztályozásukról.
Bevezetés
A különböző bioiparoknak speciális jellemzőkkel rendelkező enzimekre van szükségük a szubsztrátok és nyersanyagok feldolgozásához. A mikrobiális enzimek biokatalizátorként működnek, hogy a kémiai katalizátorokhoz képest gazdaságos és környezetbarát módon hajtsák végre a reakciókat a biológiai folyamatokban. Speciális tulajdonságaikat kereskedelmi célokra és ipari alkalmazásokra használják. Az enzimek nagyon specifikusak, mintegy 4000 biokémiai reakciót katalizálnak. A Nobel-díjas Emil Fischer szerint ennek az az oka, hogy mind az enzimnek, mind a szubsztrátnak specifikus, egymást kiegészítő geometriája van, amelyek pontosanilleszkednek egymásba.
Definíció
Az enzimek nagy biológiai molekulák, amelyek felelősek mindazon fontos kémiai cserékért, amelyek az élet fenntartásához szükségesek. Nagyon szelektív katalizátorok, amelyek nagymértékben felgyorsíthatják a metabolikus reakciók sebességét és specifitását, amelyek az élelmiszer-emésztéstől a DNS-szintézisig terjednek. A bennük zajló összes anyagcsere-folyamat attól függ, hogy milyen enzimek képződnek a mikroorganizmusok sejtjeiben.
Előzmények
1877-ben Wilhelm Friedrich Kuehne, a Heidelbergi Egyetem fiziológiaprofesszora használta először az "enzim" kifejezést, amely a latin fermentum szóból származik, ami azt jelenti, hogy "kovászban". A mikroorganizmusok enzimeinek megszerzése az ókori Görögországban kezdődött. Ételek és italok tartósítására használták.
1783-ban a híres olasz katolikus pap, Lazzaro Spallanzani említette először ennek a biomolekulának a fontosságát biogenezissel foglalkozó munkájában.
1812-ben Gottlieb Sigismund Kirchhoff megvizsgálta a keményítő glükózzá való átalakításának eljárását. Kísérletében az enzimek katalizátorként való használatát emeli ki.
1833-ban Anselm Payen francia kémikus felfedezte az első enzimet, a diasztázt.
Évtizedekkel később, 1862-ben Louis Pasteur arra a következtetésre jutott, hogy a cukor alkohollá erjesztését tanulmányozta, hogy ezt az élesztősejtekben lévő életerő katalizálja.
A természetben található biomolekulákősidők óta széles körben használják olyan termékek előállítására, mint a len, a bőr és az indigó. Mindezeket a folyamatokat mikroorganizmusok – enzimtermelők – okozták.
Jelentés
Enzimekre van szükség a kémiai reakciók elősegítéséhez. Szerepük a mikroorganizmusok életében nagyon fontos. Ez az anyagcsere-folyamatok, a légzés, az emésztés és más élettípusok biztosításában áll. Ha az enzimek megfelelően működnek, a homeosztázis megmarad. Az enzimek másik szerepe a mikroorganizmusokban az anyagcsere felgyorsítása.
Különleges szolgáltatások
A mikroorganizmusok enzimtulajdonságai a következők:
- hőállóság;
- termofil természet;
- tolerancia a változó pH-tartományhoz;
- aktivitási stabilitás a hőmérséklet és a pH változása esetén;
- egyéb szigorú reakciókörülmények.
Termofil, acidofil vagy alkálifil besorolásúak. A hőstabil enzimrendszerrel rendelkező mikroorganizmusok csökkentik a mikrobiális szennyeződés lehetőségét nagyszabású, hosszú távú ipari reakciókban. A mikrobiális enzimek elősegítik a tömegtranszfer növelését és a szubsztrát viszkozitásának csökkentését a nyersanyag hidrolízise során.
Osztályozás
A reakciójuk természetén alapuló aktivitások széles skálája miatt az enzimeket katalízis szerint osztályozzák:
- Oxidoreduktázok. Az oxidációs reakciók egyetlen molekulából elektronok átvitelét jelentikmásiknak. Biológiai rendszerekben ez a hidrogén eltávolítása a szubsztrátból.
- Átvitelek. Az enzimek ezen osztálya katalizálja az atomcsoportok átvitelét egyik molekuláról a másikra. Az aminotranszferázok vagy transzaminázok elősegítik az aminocsoport átvitelét aminosavból alfa-oxosavba.
- Hidrolázok. Katalizálja a hidrolízist, az aljzatok vízzel való széthasadását. A reakciók magukban foglalják a fehérjékben a peptidkötések, a szénhidrátokban a glikozidos kötések és a lipidekben az észterkötések hasítását. Általában a nagyobb molekulák kisebb darabokra bomlanak.
- Liase. Katalizálja csoportok hozzáadását a kettős kötésekhez vagy az utóbbiak kialakulását az előbbi eltávolításával. Például a pektát-liázok béta eliminációval hasítják el a glikozidkötéseket.
- Izomerázok. Ezek katalizálják a csoportok átvitelét az egyik pozícióból a másikba ugyanabban a molekulában. Változtassa meg a hordozó szerkezetét, átrendezi az atomjait.
- Ligases. Kapcsolja össze a molekulákat kovalens kötésekkel. Részt vesznek bioszintetikus reakciókban, ahol új kötéscsoportok jönnek létre. Az ilyen reakciókhoz energiabevitelre van szükség kofaktorok formájában.
Alkalmazás
Az erjesztést számos étel elkészítésekor használják. A mikrobiális enzimek felhasználása az élelmiszeriparban régóta fennálló folyamat. A következő típusokat széles körben használják:
- Amiláz. Keményítő cseppfolyósítása, kenyér minőségének javítása, gyümölcslevek derítése.
- Glükoamilázok. Magas glükóz- és fruktóztartalmú sörök és szirupok gyártása.
- Proteáz. Pályázathús, tej alvadás.
- Laktáz. A laktóz intolerancia csökkentése emberekben, prebiotikus táplálék-kiegészítők.
- Lipase. Cheddar sajt gyártása.
- Foszfolipázok. Lipolizált tejzsír előállítása.
- Eszteráz. A gyümölcslé ízének és aromájának javítása. Az élelmi rostok észterezése. Rövid szénláncú észterek előállítása.
- Cellulázok. Állati takarmány.
- Glükóz-oxidáz. Az élelmiszerek eltarthatóságának javítása.
- Laccases. Polifenolok eltávolítása a borból.
- Katalászok. Élelmiszer tartósítás. A hidrogén-peroxid eltávolítása a tejből a sajtgyártás előtt.
- Peroxidáz. Az ételek ízének, színének és minőségének fejlesztése.
Proteáz
A mikrobiális rendszerekből származó proteázok három típusba sorolhatók: savas, semleges és lúgos. Az alkáli szerin-proteázok a bioiparban alkalmazzák a legnagyobb mértékben. Nagy aktivitással és stabilitással rendelkeznek rendkívüli élettani paraméterek abnormális körülményei között. Az alkáli proteázok enzimaktivitásuk nagy stabilitású tulajdonsággal rendelkeznek, ha mosószerekben használják őket. Széleskörű alkalmazást találtak a bioiparban:
- mosóporok gyártása;
- élelmiszeripar;
- bőrfeldolgozás;
- gyógyszerek;
- molekuláris biológia és peptidszintézis kutatása.
Amiláz
Ez egy mikroorganizmus enzim, amely katalizálja a keményítő cukrokká történő lebomlását. Ő voltAnselm Peyen fedezte fel és izolálta 1833-ban. Minden amiláz glikozid-hidroláz. Széles körben használják az iparban, és az enzimpiac közel 25%-át teszik ki. Olyan iparágakban használják, mint:
- étel;
- pékség;
- papír és textil;
- édesítőszerek és gyümölcslevek;
- glükóz- és fruktózszirupok;
- mosószerek;
- keményítőből nyert etanolt;
- alkoholos italok;
- emésztést segítő;
- folteltávolító vegytisztításban.
Klinikai, orvosi és analitikai kémiában is használják.
Xilanáz
A hemicellulóz a cellulóz, lignin és pektin mellett a mezőgazdasági hulladékok egyik fő alkotóeleme. A xilán a fő összetevője. A xilanáz jelentősége jelentősen megnőtt a pentóz előállítására, a gyümölcslevek tisztítására, az emésztés javítására, valamint a lignocellulóz tartalmú mezőgazdasági hulladékok üzemanyagokká és vegyszerekké való biokonverziójára való biotechnológiai alkalmazásai miatt. Alkalmazását az élelmiszer-, textil-, cellulóz- és papíriparban, a mezőgazdasági hulladékok ártalmatlanításában, az etanolgyártásban és az állati takarmányozásban találta meg.
Laccase
A liginolitikus enzimek hasznosak a lignocellulóztartalmú mezőgazdasági maradékok hidrolízisében, különösen a komplex és nem pumpáló lignin lebontásában. Természetükben nagyon sokoldalúak, és számos ipari folyamatban felhasználhatók. A lignolitikus enzimrendszert a cellulóz bioszíntelenítésében és más iparágakban használják, mint például a bor és a gyümölcslé stabilizálása, a farmermosás, a kozmetika és a bioszenzorok.
Lipase
Ez egy mikroorganizmus enzim, amely katalizálja a zsírok lebomlását és hidrolízisét. A lipázok az észterázok egy alosztályát alkotják. Jelentős szerepet játszanak az emésztésben, a zsírok szállításában és feldolgozásában. A lipázok többsége a zsírszubsztrát glicerinvázának egy bizonyos pozíciójában vesz részt, különösen a vékonybélben. Némelyiküket a szekretált kórokozók expresszálják fertőző betegség során. A lipázokat a biotechnológiailag értékes enzimek fő csoportjának tekintik, elsősorban alkalmazott tulajdonságaik sokoldalúsága és a tömeggyártás egyszerűsége miatt.
Lipáz alkalmazása
Ezek az enzimek számos biológiai folyamatban vesznek részt, kezdve a rutin triglicerid-metabolizmustól az étrendben a jelátvitelig és a sejtgyulladásig. Egyes lipázaktivitások a sejten belüli bizonyos részekre korlátozódnak, míg mások az extracelluláris terekben működnek:
- A hasnyálmirigy-lipázok az extracelluláris terekbe szekretálódnak, ahol arra szolgálnak, hogy a táplálék lipidjeit egyszerűbb formákká alakítsák, amelyek az egész testben eljutnak.
- A tápanyagok környezetből való felszívódásának megkönnyítése.
- A megnövekedett lipázaktivitás helyettesítihagyományos katalizátorok a biodízel feldolgozásban.
- Sütéshez, mosószerekhez, biokatalizátorként használják.
- A textiliparban a szövet nedvszívó képességének és festés közbeni egyenletességének növelésére használják.
- Az ételek ízének módosítása rövid szénláncú zsírsavak és alkoholok észtereinek szintetizálásával.
- A lipázok jelenléte vagy magas szintje specifikus fertőzésre vagy betegségre utalhat, és diagnosztikai eszközként használható.
- Baktériumölő hatású. Használható rosszindulatú daganatok kezelésére.
- Nagy kereskedelmi értékkel bír a kozmetikumok és gyógyszerek (bőrápoló termékek, hajcsavarók) terén.
