Az emberi nyirokrendszer számos fontos védelmi funkciót lát el, amelyek megakadályozzák a patogén mikroorganizmusok vagy vírusok kifejlődését a folyékony közegben, sejtekben és szövetekben. A humorális immunitásért a B-limfociták felelősek, amelyek további érleléssel immunglobulinokat (Ig) szintetizálnak. Ezen anyagok szerkezete lehetővé teszi a szervezetbe került antigének megtalálását, megjelölését és megsemmisítését. Melyek a molekulák jellemzői?
Plazmacellák
Az emberi test összes nyiroksejtje két nagy csoportra oszlik: T-limfocitákra és B-limfocitákra. Az elsők felelősek a sejtes immunitásért, felszívják az antigéneket a fagocitózis folyamatában. Ez utóbbi feladata a specifikus antitestek szintézise - humorális immunitás.
A B-limfociták másodlagos limfoid szervekben (nyirokcsomók, lép) határozódnak meg, majd plazmasejtek populációját alkotják, amelyeket plazmasejteknek is neveznek. Tovább vándorolnak a vörös csontvelőbe, a nyálkahártyákba és a szövetekbe.
A plazmociták elérik a nagy méretet (akár 20 mikronost), bazofil módon, azaz színezékek segítségével lilára festődnek. A központbanezek közül a sejtek egy nagy mag, jellegzetes heterokromatin csomókkal, amelyek egy kerék küllőihez hasonlítanak.
A citoplazma világosabbra festődik, mint a sejtmag. Erőteljes szállítóközpontnak ad otthont, amely az endoplazmatikus retikulumból és a Golgi-készülékből áll. Az AH meglehetősen erősen fejlett, a cella úgynevezett fényudvarát alkotja.
Ezek a struktúrák mindegyike a humorális immunitásért felelős antitestek szintézisére irányul. Az immunglobulin molekula szerkezetének megvannak a maga sajátosságai, ezért fontos ezeknek a struktúráknak a fokozatos és minőségi érése a szintézis során.
Valójában ezért jött létre az EPS és a Golgi-készülék ilyen sűrű hálózata. A sejtmagba zárt plazmasejtek genetikai apparátusa is főként az antitestfehérjék szintézisére irányul. Az érett plazmasejtek a nagyfokú határozottság példái, ezért ritkán osztódnak.
Az immunglobulin antitestek szerkezete
Ezek a rendkívül speciális molekulák glikoproteinek, mivel fehérje- és szénhidrátrészeik vannak. Minket az immunglobulinok váza érdekel.
Egy molekula 4 peptidláncból áll: két nehéz (H-lánc) és két könnyű (L-lánc). Diszulfidkötéseken keresztül kapcsolódnak egymáshoz, és ennek eredményeként megfigyelhetjük a molekula csúzlira emlékeztető alakját.
Az immunglobulinok szerkezete arra irányul, hogy specifikus Fab-fragmensek segítségével kapcsolódjanak az antigénekhez. A „csúzli” szabad végein minden ilyen régiót két változó domén alkot: egy nehéz ésegy a könnyűláncból. Állandó domének szolgálnak állványként (3 nehéz és egy könnyű láncon).
Az immunglobulin változó végeinek mobilitását egy csuklós terület jelenléte biztosítja azon a helyen, ahol két H-lánc között diszulfidkötés képződik. Ez nagymértékben leegyszerűsíti az antigén-antitest kölcsönhatás folyamatát.
A molekula harmadik vége, amely nem lép kölcsönhatásba idegen molekulákkal, figyelmen kívül marad. Fc-régiónak hívják, és felelős az immunglobulin plazmasejtek és más sejtek membránjához való kapcsolódásáért. A könnyűláncok egyébként kétféleek lehetnek: kappa (κ) és lambda (λ). Ezeket diszulfid kötések kötik össze, emellett ötféle nehéz lánc is létezik, amelyek szerint az immunglobulinok különböző típusait osztályozzák. Ezek az α-(alfa), δ-(delta), ε-(epszilon), γ-(gamma) Μ-(mu) láncok.
Egyes antitestek képesek polimer szerkezeteket kialakítani, amelyeket további J-peptidek stabilizálnak. Így keletkeznek egy bizonyos típusú Ig dimerei, trimerei, tetramerei vagy pentomerjei.
A szekréciós immunglobulinokra még egy további S-lánc jellemző, amelyek szerkezete és biokémiája lehetővé teszi a száj vagy a belek nyálkahártyájában való működésüket. Ez az extra lánc megakadályozza, hogy a természetes enzimek lebontsák az antitestmolekulákat.
Az immunglobulinok szerkezete és osztályai
A testünkben lévő antitestek sokfélesége előre meghatározza a humorális immunitási funkciók változékonyságát. Minden Ig osztálymegvannak a maga jellegzetes tulajdonságai, amelyek alapján nem nehéz kitalálni az immunrendszerben betöltött szerepüket.
Az immunglobulinok szerkezete és funkciói közvetlenül függenek egymástól. Molekuláris szinten a nehéz lánc aminosavszekvenciájában különböznek egymástól, melynek típusait már említettük. Ezért 5 típusú immunglobulin létezik: IgG, IgA, IgE, IgM és IgD.
A G immunglobulin jellemzői
Az IgG nem képez polimereket és nem épül be a sejtmembránokba. A gamma-nehéz lánc jelenlétét a molekulák összetételében tárták fel.
Ennek az osztálynak az a sajátossága, hogy csak ezek az antitestek képesek áthatolni a placenta gáton, és kialakítani a magzat immunvédelmét.
Az összes szérumantitest 70-80%-át az IgG teszi ki, így a molekulák laboratóriumi módszerekkel könnyen kimutathatók. A vérben 12 g/l ennek az osztálynak az átlagos tartalma, és ezt az értéket általában 12 éves korig érik el.
A G immunglobulin szerkezete lehetővé teszi a következő funkciók végrehajtását:
- Méregtelenítés.
- Antigének opszonizálása.
- A komplement által közvetített citolízis megkezdése.
- Az antigén bemutatása a gyilkos sejteknek.
- Az újszülött immunitásának biztosítása.
Immunglobulin A: jellemzők és funkciók
Az antitestek ezen osztálya kétféle formában fordul elő: szérum és szekréció.
A vérszérumban az IgA az összes antitest 10-15%-át teszi ki, és ennek átlagos mennyisége2,5 g/l 10 éves korig.
Inkább az immunglobulin A szekréciós formája érdekel bennünket, mivel az antitestek ezen osztályába tartozó molekulák körülbelül 60%-a a test nyálkahártyájában koncentrálódik.
Az immunglobulin A szerkezetét a dimerek, trimerek vagy tetramerek képződésében részt vevő J-peptid jelenléte miatti változékonysága is megkülönbözteti. Ennek köszönhetően egy ilyen antitestkomplex nagyszámú antigént képes megkötni.
Az IgA képződése során egy másik komponens kapcsolódik a molekulához - az S-protein. Fő feladata, hogy megvédje az egész komplexumot az enzimek és az emberi nyirokrendszer egyéb sejtjei pusztító hatásától.
Az immunglobulin A a gyomor-bél traktus, a húgyúti rendszer és a légutak nyálkahártyájában található. Az IgA molekulák beburkolják az antigén részecskéket, ezáltal megakadályozzák azok tapadását az üreges szervek falához.
Az antitestek ezen osztályának funkciói a következők:
- Az antigének semlegesítése.
- Az összes humorális immunitásmolekula első gátja.
- Opsonizálja és jelölje meg az antigéneket.
Immunglobulin M
Az IgM osztály képviselőit nagy molekulaméret jellemzi, mivel komplexeik pentamerek. Az egész szerkezetet egy J-protein támogatja, és a molekula gerincét a nu-típusú nehézláncok alkotják.
A pentamer szerkezet ennek az immunglobulinnak a szekréciós formájára jellemző, de vannak monomerek is. Az utóbbiak membránokhoz vannak rögzítveB-limfociták, ezáltal segítik a sejteket a patogén elemek kimutatásában a testnedvekben.
Csak 5-10% IgM van a vérszérumban, tartalma pedig átlagosan nem haladja meg az 1 g/l-t. Ebbe az osztályba tartozó antitestek evolúciós szempontból a legrégebbiek, és csak a B-limfociták és prekurzoraik szintetizálják őket (a plazmociták erre nem képesek).
Újszülötteknél megnő az M antitestek száma, mert. ez az IgG intenzív szekréciójának egyik tényezője. Az ilyen stimuláció pozitív hatással van a baba immunitásának fejlődésére.
Az immunglobulin M szerkezete nem engedi átjutni a placenta gáton, így ezen antitestek magzati folyadékokban történő kimutatása az anyagcsere-mechanizmusok megsértésének, fertőzésnek vagy a placenta hibájának a jele lesz.
IgM függvények:
- Semlegesítés.
- Opsonization.
- A komplementfüggő citolízis aktiválása.
- Az újszülött immunitásának kialakulása.
A D immunglobulin jellemzői
Ezt a típusú antitestet kevéssé tanulmányozták, így a szervezetben betöltött szerepük nem teljesen ismert. Az IgD csak monomerek formájában fordul elő, a vérszérumban ezek a molekulák az összes antitest legfeljebb 0,2%-át teszik ki (0,03 g/l).
Az immunglobulin D fő funkciója a B-limfociták membránján belüli befogadás, de ezen sejtek teljes populációjának csak 15%-a rendelkezik IgD-vel. Az antitestek a molekula Fc-terminálisán keresztül kapcsolódnak, a nehéz láncok pedig a delta osztályba tartoznak.
Struktúra és funkciókimmunglobulin E
Ez az osztály az összes szérumantitest kis részét alkotja (0,00025%). Az IgE, más néven reagin, erősen citofil: ezen immunglobulinok monomerjei a hízósejtek és a bazofilek membránjához kötődnek. Ennek eredményeként az IgE befolyásolja a hisztamin termelődését, ami gyulladásos reakciók kialakulásához vezet.
Epszilon típusú nehézláncok vannak jelen az E immunglobulin szerkezetében.
A kis mennyiség miatt ezeket az antitesteket nagyon nehéz laboratóriumi módszerekkel kimutatni a vérszérumból. Az emelkedett IgE az allergiás reakciók fontos diagnosztikai jele.
Következtetések
Az immunglobulinok szerkezete közvetlenül befolyásolja funkcióikat a szervezetben. A humorális immunitás nagy szerepet játszik a homeosztázis fenntartásában, ezért minden antitestnek tisztán és zökkenőmentesen kell működnie.
Az összes Ig-osztály tartalma szigorúan meghatározott az emberek számára. A laboratóriumban észlelt bármilyen változás oka lehet a kóros folyamatok kialakulásának. Ezt használják az orvosok a praxisukban.
