Kémiai reakciók milliói mennek végbe bármely élő szervezet sejtjében. Mindegyikük nagy jelentőséggel bír, ezért fontos a biológiai folyamatok sebességének magas szinten tartása. Szinte minden reakciót a saját enzime katalizál. Mik azok az enzimek? Mi a szerepük a ketrecben?
Enzimek. Meghatározás
Az „enzim” kifejezés a latin fermentum – kovász – szóból származik. Nevezhetjük enzimeknek is, a görög en zyme szóból, „élesztőben”.
Az enzimek biológiailag aktív anyagok, így a sejtben végbemenő reakciók nem nélkülözhetik részvételüket. Ezek az anyagok katalizátorként működnek. Ennek megfelelően minden enzimnek két fő tulajdonsága van:
1) Az enzim felgyorsítja a biokémiai reakciót, de nem fogy el.
2) Az egyensúlyi állandó értéke nem változik, csak felgyorsítja ennek az értéknek az elérését.
Az enzimek ezerszeresére, esetenként milliószorosára gyorsítják fel a biokémiai reakciókat. Ez azt jelenti, hogy enzimatikus apparátus hiányában gyakorlatilag minden intracelluláris folyamat leáll, és maga a sejt elpusztul. Ezért az enzimek, mint biológiailag aktív anyagok szerepe nagy.
Az enzimek sokfélesége lehetővé teszi a sejtanyagcsere szabályozásának diverzifikálását. A reakciók bármely kaszkádjában számos különböző osztályba tartozó enzim vesz részt. A biológiai katalizátorok rendkívül szelektívek a molekula specifikus konformációja miatt. Mivel az enzimek a legtöbb esetben fehérje jellegűek, harmadlagos vagy kvaterner szerkezetűek. Ezt ismét a molekula sajátossága magyarázza.
Az enzimek funkciói a sejtben
Egy enzim fő feladata a megfelelő reakció felgyorsítása. A hidrogén-peroxid lebontásától a glikolízisig minden folyamatfolyamathoz biológiai katalizátor szükséges.
Az enzimek megfelelő működését egy adott szubsztrátra vonatkozó nagy specifitás biztosítja. Ez azt jelenti, hogy egy katalizátor csak egy bizonyos reakciót képes felgyorsítani, más, még nagyon hasonló reakciót nem. A specifitás mértéke szerint az alábbi enzimcsoportokat különböztetjük meg:
1) Abszolút specificitású enzimek, amikor csak egyetlen reakció katalizálódik. Például a kollagenáz lebontja a kollagént, a m altáz pedig a m altózt.
2) Relatív specificitású enzimek. Ide tartoznak azok az anyagok, amelyek katalizálhatnak egy bizonyos reakciócsoportot, például a hidrolitikus hasítást.
A biokatalizátor munkája attól a pillanattól kezdődik, amikor aktív központja a hordozóhoz kapcsolódik. Ebben az esetben olyan kiegészítő interakcióról beszélünk, mint a zár és a kulcs. Ez arra vonatkozik, hogy az aktív centrum alakja teljesen egybeesik a szubsztrátummal, ami lehetővé teszi a reakció felgyorsítását.
A következő lépés maga a reakció. Sebessége az enzimatikus komplex hatására nő. A végén egy enzimet kapunk, amely a reakció termékeihez kapcsolódik.
A végső szakasz a reakciótermékek leválása az enzimről, majd az aktív centrum ismét szabaddá válik a következő munkához.
Sematikusan az enzim működése minden szakaszban a következőképpen írható le:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P ahol S a szubsztrát, E az enzim és P a termék.
Az enzimek osztályozása
Az emberi szervezetben hatalmas mennyiségű enzim található. A funkcióikkal és munkájukkal kapcsolatos összes ismeretet rendszerezték, és ennek eredményeként egyetlen osztályozás jelent meg, amelynek köszönhetően könnyen meghatározható, hogy ez vagy az a katalizátor mire szolgál. Íme az enzimek 6 fő osztálya, valamint néhány alcsoport példája.
Oxidoreduktázok
Ebbe az osztályba tartozó enzimek katalizálják a redox reakciókat. Összesen 17 alcsoport van. Az oxidoreduktázoknak általában van egy nem fehérje része is, amelyet vitamin vagy hem képvisel.
Az oxidoreduktázok között gyakran megtalálhatók a következő alcsoportok:
a) Dehidrogenázok. A dehidrogenáz enzimek biokémiája a hidrogénatomok eliminálásából és egy másik szubsztrátba való átviteléből áll. Ez az alcsoport leggyakrabban a légúti reakciókban található,fotoszintézis. A dehidrogenázok összetétele szükségszerűen tartalmaz egy koenzimet NAD / NADP vagy flavoproteinek FAD / FMN formájában. Gyakran vannak fémionok. Ilyenek például az olyan enzimek, mint a citokróm-reduktázok, a piruvát-dehidrogenáz, az izocitrát-dehidrogenáz és számos májenzim (laktát-dehidrogenáz, glutamát-dehidrogenáz stb.).
b) Oxidáz. Számos enzim katalizálja az oxigén hozzáadását a hidrogénhez, aminek eredményeként a reakciótermékek víz vagy hidrogén-peroxid lehetnek (H20, H2 0 2). Példák enzimekre: citokróm-oxidáz, tirozináz.
c) A peroxidázok és katalázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a H2O2 oxigénné és vízzé történő lebomlását.
d) Oxigenázok. Ezek a biokatalizátorok felgyorsítják az oxigén hozzáadását a szubsztrátumhoz. Az ilyen enzimek egyik példája a dopamin-hidroxiláz.
2. Transzferek.
Ebbe a csoportba tartozó enzimek feladata a gyökök átvitele a donor anyagról a recipiens anyagra.
a) Metiltranszferáz. A DNS-metiltranszferázok a fő enzimek, amelyek szabályozzák a DNS-replikáció folyamatát. A nukleotid-metiláció fontos szerepet játszik a nukleinsav működésének szabályozásában.
b) Aciltranszferázok. Ennek az alcsoportnak az enzimei szállítják az acilcsoportot egyik molekulából a másikba. Példák aciltranszferázokra: lecitinkoleszterin-aciltranszferáz (egy funkciós csoportot zsírsavról koleszterinre visz át), lizofoszfatidil-kolin-aciltranszferáz (az acilcsoport lizofoszfatidil-kolinná alakul).
c) Az aminotranszferázok olyan enzimek, amelyek részt vesznek az aminosavak átalakításában. Példák enzimekre: alanin-aminotranszferáz, amely katalizálja az alanin szintézisét piruvátból és glutamátból aminocsoport-átvitellel.
d) Foszfotranszferázok. Ennek az alcsoportnak az enzimei katalizálják egy foszfátcsoport hozzáadását. A foszfotranszferázok másik neve, a kinázok sokkal gyakoribbak. Ilyenek például az olyan enzimek, mint a hexokinázok és az aszpartát-kinázok, amelyek foszformaradékot adnak a hexózokhoz (leggyakrabban glükózhoz), illetve az aszparaginsavhoz.
3. A hidrolázok az enzimek egy osztálya, amelyek katalizálják a molekulában lévő kötések felhasadását, majd víz hozzáadását. Az ebbe a csoportba tartozó anyagok az emésztés fő enzimei.
a) Eszterázok – megszakítják az éteri kötéseket. Példa erre a lipázok, amelyek lebontják a zsírokat.
b) Glikozidázok. Az ebbe a sorozatba tartozó enzimek biokémiája a polimerek (poliszacharidok és oligoszacharidok) glikozidos kötéseinek lebontásából áll. Példák: amiláz, szacharáz, m altáz.
c) A peptidázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a fehérjék aminosavakra történő lebontását. A peptidázok közé tartoznak az olyan enzimek, mint a pepsinek, tripszin, kimotripszin, karboxipeptidáz.
d) Amidázok – hasított amidkötések. Példák: argináz, ureáz, glutamináz stb. Számos amidáz enzim fordul elő az ornitin ciklusban.
4. A liázok működésükben a hidrolázokhoz hasonló enzimek, azonban a molekulákban lévő kötések felhasadása során víz nem fogyaszt el. Az ebbe az osztályba tartozó enzimek mindig tartalmaznak nem fehérje részt, például B1 vagy B6 vitaminok formájában.
a) Dekarboxilázok. Ezek az enzimek a C-C kötésre hatnak. Példák azglutamát-dekarboxilázként vagy piruvát-dekarboxilázként szolgál.
b) A hidratázok és dehidratázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a C-O kötések felhasadásának reakcióját.
c) Amidin-liázok - elpusztítják a C-N kötéseket. Példa: arginin-szukcinát-liáz.
d) P-O lyase. Az ilyen enzimek általában lehasítják a foszfátcsoportot a szubsztrát anyagról. Példa: adenilát-cikláz.
Az enzimek biokémiája a szerkezetükön alapul
Az egyes enzimek képességeit egyéni, egyedi szerkezete határozza meg. Az enzim mindenekelőtt fehérje, szerkezete és feltekeredési foka döntő szerepet játszik működésének meghatározásában.
Minden biokatalizátort egy aktív központ jelenléte jellemez, amely viszont több független funkcionális területre oszlik:
1) A katalitikus központ a fehérje egy speciális régiója, amelyen keresztül az enzim a szubsztráthoz kötődik. A fehérjemolekula konformációjától függően a katalitikus centrum sokféle formát ölthet, amelyeknek ugyanúgy illeszkedniük kell a szubsztrátumhoz, mint a kulcshoz való zárnak. Egy ilyen összetett szerkezet megmagyarázza, hogy az enzimatikus fehérje miért van tercier vagy kvaterner állapotban.
2) Adszorpciós központ – „tartóként” működik. Itt mindenekelőtt az enzimmolekula és a szubsztrátmolekula között van kapcsolat. Az adszorpciós központ által létrehozott kötések azonban nagyon gyengék, ami azt jelenti, hogy a katalitikus reakció ebben a szakaszban reverzibilis.
3) Az allosztérikus központok úgy helyezkedhetnek elaz aktív helyen, és az enzim teljes felületén. Feladatuk az enzim működésének szabályozása. A szabályozás az inhibitormolekulák és az aktivátormolekulák segítségével történik.
Az enzimmolekulához kötődő aktivátor fehérjék felgyorsítják annak munkáját. Az inhibitorok éppen ellenkezőleg, gátolják a katalitikus aktivitást, és ez kétféleképpen fordulhat elő: vagy a molekula az enzim aktív helyének régiójában lévő alloszterikus helyhez kötődik (kompetitív gátlás), vagy a fehérje másik régiójához kötődik. (nem kompetitív gátlás). A kompetitív gátlást hatékonyabbnak tartják. Ez ugyanis bezárja a szubsztrát enzimhez való kötődésének helyét, és ez a folyamat csak az inhibitormolekula és az aktív centrum alakjának szinte teljes egybeesése esetén lehetséges.
Egy enzim gyakran nemcsak aminosavakból áll, hanem más szerves és szervetlen anyagokból is. Ennek megfelelően izolálódik az apoenzim - a fehérje rész, a koenzim - a szerves rész és a kofaktor - a szervetlen rész. A koenzimet szénhidrátok, zsírok, nukleinsavak, vitaminok képviselhetik. A kofaktor viszont leggyakrabban segédfém-ionok. Az enzimek aktivitását szerkezete határozza meg: a készítményt alkotó további anyagok megváltoztatják a katalitikus tulajdonságokat. A különféle típusú enzimek a fenti komplexképző faktorok kombinációjának eredménye.
Az enzimek szabályozása
Az enzimekre mint biológiailag aktív anyagokra nem mindig van szükség a szervezet számára. Az enzimek biokémiája olyan, hogy túlzott katalízis esetén károsíthatják az élő sejtet. Az enzimek szervezetre gyakorolt káros hatásainak megelőzése érdekében valamilyen módon szabályozni kell a munkájukat.
T. Mivel az enzimek fehérje jellegűek, magas hőmérsékleten könnyen elpusztulnak. A denaturációs folyamat visszafordítható, de jelentősen befolyásolhatja az anyagok működését.
A
pH is nagy szerepet játszik a szabályozásban. Az enzimek legmagasabb aktivitása általában semleges pH-értékeken (7,0-7,2) figyelhető meg. Vannak olyan enzimek is, amelyek csak savas vagy csak lúgos környezetben működnek. Tehát a sejtlizoszómákban alacsony pH-értéket tartanak fenn, amelynél a hidrolitikus enzimek aktivitása maximális. Ha véletlenül bejutnak a citoplazmába, ahol a környezet már közelebb van a semlegeshez, aktivitásuk csökken. Az „önevés” elleni ilyen védelem a hidrolázok működésének sajátosságain alapul.
Érdemes megemlíteni a koenzim és a kofaktor fontosságát az enzimek összetételében. A vitaminok vagy fémionok jelenléte jelentősen befolyásolja bizonyos specifikus enzimek működését.
Enzim-nómenklatúra
A szervezet összes enzimét általában attól függően nevezik el, hogy valamelyik osztályhoz tartoznak, valamint attól függően, hogy milyen szubsztráttal reagálnak. Néha a szisztematikus nómenklatúra szerint nem egy, hanem két szubsztrátot használnak a névben.
Példák egyes enzimek nevére:
- Májenzimek: laktát-dehidrogenáz, glutamát dehidrogenáz.
- Az enzim teljes szisztematikus neve: laktát-NAD+-oxidoreduktáz.
Vannak triviális nevek is, amelyek nem tartják be a nómenklatúra szabályait. Ilyenek például az emésztőenzimek: tripszin, kimotripszin, pepszin.
Enzimszintézis folyamata
Az enzimek funkcióit genetikai szinten határozzák meg. Mivel egy molekula nagyjából egy fehérje, szintézise pontosan megismétli a transzkripciós és transzlációs folyamatokat.
Az enzimek szintézise a következő séma szerint megy végbe. Először a kívánt enzimre vonatkozó információkat olvassák ki a DNS-ből, aminek eredményeként mRNS képződik. A hírvivő RNS kódolja az enzimet alkotó összes aminosavat. Az enzimek szabályozása DNS-szinten is megtörténhet: ha a katalizált reakció terméke elegendő, a géntranszkripció leáll, és fordítva, ha termékre van szükség, akkor a transzkripciós folyamat aktiválódik.
Miután az mRNS bejutott a sejt citoplazmájába, megkezdődik a következő szakasz - a transzláció. Az endoplazmatikus retikulum riboszómáin primer lánc szintetizálódik, amely peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavakból áll. Az elsődleges szerkezetben lévő fehérjemolekula azonban még nem tudja ellátni enzimatikus funkcióit.
Az enzimek aktivitása a fehérje szerkezetétől függ. Ugyanazon az ER-n fehérjecsavarodás történik, melynek eredményeként először másodlagos, majd harmadlagos struktúrák alakulnak ki. Egyes enzimek szintézise már ebben a szakaszban leáll, azonban a katalitikus aktivitás aktiválásához gyakran szükségeskoenzim és kofaktor hozzáadása.
Az endoplazmatikus retikulum bizonyos területein az enzim szerves komponensei kötődnek: monoszacharidok, nukleinsavak, zsírok, vitaminok. Egyes enzimek nem működhetnek koenzim jelenléte nélkül.
A kofaktor döntő szerepet játszik a fehérje negyedidőszaki szerkezetének kialakításában. Az enzimek bizonyos funkciói csak akkor érhetők el, ha a fehérje eléri a domén szerveződését. Ezért nagyon fontos számukra egy kvaterner szerkezet jelenléte, amelyben több fehérjegömböt összekötő láncszem egy fémion.
Az enzimek többféle formája
Vannak helyzetek, amikor több enzimre van szükség, amelyek ugyanazt a reakciót katalizálják, de bizonyos paraméterekben különböznek egymástól. Például egy enzim működhet 20 fokon, de 0 fokon már nem lesz képes ellátni funkcióit. Mit tegyen egy élő szervezet ilyen helyzetben alacsony környezeti hőmérsékleten?
Ez a probléma könnyen megoldható több enzim egyidejű jelenlétével, amelyek ugyanazt a reakciót katalizálják, de eltérő körülmények között működnek. Az enzimeknek kétféle többféle formája létezik:
- Izoenzimek. Az ilyen fehérjéket különböző gének kódolják, különböző aminosavakból állnak, de ugyanazt a reakciót katalizálják.
- Igazi többes számú alakok. Ezek a fehérjék ugyanabból a génből íródnak át, de a peptidek a riboszómákon módosulnak. A kimenet ugyanannak az enzimnek több formája.
BEnnek eredményeként a többszörös formák első típusa genetikai szinten, míg a második típus poszttranszlációs szinten jön létre.
Az enzimek jelentősége
Az enzimek felhasználása a gyógyászatban új gyógyszerek kiadására korlátozódik, amelyekben az anyagok már megfelelő mennyiségben vannak. A tudósok még nem találtak módot a hiányzó enzimek szintézisének stimulálására a szervezetben, de ma már széles körben elérhetők olyan gyógyszerek, amelyek átmenetileg pótolhatják hiányukat.
A sejtben lévő különböző enzimek az életfenntartó reakciók széles skáláját katalizálják. Ezen enizmusok egyike a nukleázok csoportjának képviselői: endonukleázok és exonukleázok. Feladatuk a nukleinsavak állandó szintjének fenntartása a sejtben, eltávolítva a sérült DNS-t és RNS-t.
Ne feledkezzen meg olyan jelenségről, mint a véralvadás. A védekezés hatékony intézkedéseként ez a folyamat számos enzim irányítása alatt áll. A fő a trombin, amely az inaktív fibrinogén fehérjét aktív fibrinné alakítja. A fonalai egyfajta hálózatot hoznak létre, amely eltömíti az ér sérülésének helyét, megakadályozva ezzel a túlzott vérveszteséget.
Az enzimeket a borkészítésben, a sörfőzésben és számos erjesztett tejtermék előállításában használják. Az élesztővel alkoholt lehet előállítani glükózból, de ennek a folyamatnak a sikeres lebonyolításához elegendő belőle egy kivonat.
Érdekes tények, amelyeket nem tudtál
- A szervezet összes enzimje hatalmas tömeggel rendelkezik - 5000-től1000000 Igen. Ez annak köszönhető, hogy fehérje van a molekulában. Összehasonlításképpen: a glükóz molekulatömege 180 Da, a szén-dioxidé pedig csak 44 Da.
- Eddig több mint 2000 enzimet fedeztek fel, amelyeket különféle organizmusok sejtjeiben találtak. Ezen anyagok többsége azonban még nem teljesen ismert.
- Az enzimaktivitást hatékony mosószerek előállítására használják. Itt az enzimek ugyanazt a szerepet töltik be, mint a szervezetben: lebontják a szerves anyagokat, és ez a tulajdonság segít a foltok elleni küzdelemben. Javasoljuk, hogy hasonló mosóport 50 foknál nem magasabb hőmérsékleten használjon, ellenkező esetben denaturációs folyamat léphet fel.
- A statisztikák szerint világszerte az emberek 20%-a szenved valamelyik enzim hiányától.
- Az enzimek tulajdonságai nagyon régóta ismertek, de csak 1897-ben jöttek rá az emberek, hogy nem magát az élesztőt, hanem a sejtjeikből származó kivonatot lehet felhasználni a cukor alkohollá erjesztésére.
