Cikkünket azoknak az anyagoknak a tulajdonságainak tanulmányozásának szenteljük, amelyek a földi élet jelenségének alapját képezik. A fehérjemolekulák nem sejtes formákban vannak jelen - vírusok, a prokarióta és nukleáris sejtek citoplazmájának és organellumának részei. A nukleinsavakkal együtt az öröklődés anyagát - a kromatint - alkotják, és a mag - kromoszómák fő összetevőit alkotják. Jelzés, építés, katalitikus, védő, energia – ez a fehérjék által elvégzett biológiai funkciók listája. A fehérjék fizikai-kémiai tulajdonságai az oldódási, kicsapódási és kisózási képességük. Ezenkívül denaturálódni is képesek, és kémiai természetüknél fogva amfoter vegyületek. Vizsgáljuk meg tovább a fehérjék ezen tulajdonságait.
A fehérjemonomerek típusai
20 féle α-aminosav a fehérje szerkezeti egysége. A szénhidrogén gyökön kívül NH2- aminocsoportot és COOH-t tartalmaznak.karboxilcsoport. A funkcionális csoportok határozzák meg a fehérjemonomerek savas és bázikus tulajdonságait. Ezért a szerves kémiában az ebbe az osztályba tartozó vegyületeket amfoter anyagoknak nevezik. A molekulán belüli karboxilcsoport hidrogénionjai leválaszthatók és aminocsoportokhoz köthetők. Az eredmény egy belső só. Ha több karboxilcsoport van jelen a molekulában, akkor a vegyület savas lesz, például glutaminsav vagy aszparaginsav. Ha az aminocsoportok dominálnak, az aminosavak bázikusak (hisztidin, lizin, arginin). Egyenlő számú funkciós csoport esetén a peptidoldat reakciója semleges. Megállapítást nyert, hogy mindhárom típusú aminosav jelenléte befolyásolja a fehérjék tulajdonságait. A fehérjék fizikai-kémiai tulajdonságait: oldhatóság, pH, makromolekula töltés, a savas és bázikus aminosavak aránya határozza meg.
Milyen tényezők befolyásolják a peptidek oldhatóságát
Tudjuk meg az összes szükséges kritériumot, amelyektől a fehérje makromolekulák hidratációs vagy szolvatációs folyamata függ. Ezek a következők: térbeli konfiguráció és molekulatömeg, amelyet az aminosavak száma határozza meg. Figyelembe veszi a poláris és nem poláris részek arányát - a fehérje felületén található gyököket a harmadlagos szerkezetben és a polipeptid makromolekula teljes töltését. A fenti tulajdonságok mindegyike közvetlenül befolyásolja a fehérje oldhatóságát. Nézzük meg őket közelebbről.
Globulusok és hidratáló képességük
Ha a peptid külső szerkezete gömb alakú, akkor gömb alakú szerkezetéről szokás beszélni. Hidrogén és hidrofób kötések, valamint a makromolekula ellentétes töltésű részeinek elektrosztatikus vonzási erői stabilizálják. Például a hemoglobin, amely oxigénmolekulákat szállít a véren keresztül, kvaterner formájában négy mioglobin fragmentumból áll, amelyeket a hem egyesít. A vérfehérjék, például az albuminok, az α- és ϒ-globulinok könnyen kölcsönhatásba lépnek a vérplazma anyagaival. Az inzulin egy másik globuláris peptid, amely szabályozza a vércukorszintet emlősökben és emberekben. Az ilyen peptidkomplexek hidrofób részei a kompakt szerkezet közepén, míg a hidrofil részei a felületén helyezkednek el. Ez biztosítja számukra a natív tulajdonságaik megőrzését a test folyékony közegében, és vízoldható fehérjék csoportjává egyesíti őket. Kivételt képeznek a globuláris fehérjék, amelyek az emberi és állati sejtek membránjainak mozaikszerkezetét alkotják. Glikolipidekhez kapcsolódnak, és nem oldódnak az intercelluláris folyadékban, ami biztosítja a sejtben betöltött gát szerepüket.
Fibrilláris peptidek
A kollagén és az elasztin, amelyek a dermis részét képezik, és meghatározzák annak feszességét és rugalmasságát, fonalas szerkezetűek. Képesek nyújtózkodni, megváltoztatva térbeli konfigurációjukat. A fibroin egy természetes selyemfehérje, amelyet a selyemhernyó lárvái termelnek. Rövid szerkezeti rostokat tartalmaz, amelyek kis tömegű és molekulahosszúságú aminosavakból állnak. Ezek mindenekelőtt a szerin, az alanin és a glicin. ÖvéA polipeptid láncok a térben függőleges és vízszintes irányban orientálódnak. Az anyag a szerkezeti polipeptidek közé tartozik, és réteges formája van. A globuláris polipeptidekkel ellentétben a rostokból álló fehérjék oldhatósága nagyon alacsony, mivel aminosavainak hidrofób gyökei a makromolekula felületén fekszenek, és taszítják a poláris oldószerrészecskéket.
Keratinok és szerkezetük jellemzői
Figyelembe véve a fibrilláris formájú szerkezeti fehérjék csoportját, mint például a fibroint és a kollagént, a természetben széles körben elterjedt peptidek egy további csoportjával kell foglalkoznunk - a keratinokkal. Ezek az emberi és állati test olyan részei alapjául szolgálnak, mint a haj, köröm, toll, gyapjú, paták és karmok. Mi a keratin biokémiai szerkezetét tekintve? Megállapították, hogy kétféle peptid létezik. Az első spirális másodlagos szerkezetű (α-keratin) és a haj alapja. A másikat merevebb réteges fibrillák képviselik - ez a β-keratin. Megtalálható az állatok kemény testrészeiben: paták, madárcsőrök, hüllők pikkelyei, ragadozó emlősök és madarak karmai. Mi a keratin azon a tényen alapul, hogy aminosavai, mint a valin, fenilalanin, izoleucin, nagyszámú hidrofób gyököt tartalmaznak? Ez egy vízben és más poláris oldószerekben nem oldódó fehérje, amely védő és szerkezeti funkciókat lát el.
A tápközeg pH-jának hatása a fehérje polimer töltésére
Korábban már említettük, hogy a fehérje funkcionális csoportjaimonomerek - aminosavak, meghatározzák tulajdonságaikat. Most hozzátesszük, hogy a polimer töltése is tőlük függ. Az ionos gyökök – a glutaminsav és aszparaginsav karboxilcsoportjai, valamint az arginin és a hisztidin aminocsoportjai – befolyásolják a polimer teljes töltését. Savas, semleges vagy lúgos oldatokban is eltérően viselkednek. A fehérje oldhatósága ezektől a tényezőktől is függ. Tehát <7 pH-értéken az oldat többletkoncentrációban tartalmaz hidrogén-protonokat, amelyek gátolják a karboxil lebomlását, így a fehérjemolekula teljes pozitív töltése megnő.
A fehérjében lévő kationok felhalmozódása semleges oldatos közeg és arginin, hisztidin és lizin monomer felesleg esetén is megnő. Lúgos környezetben a polipeptid molekula negatív töltése megnő, mivel a hidrogénionok feleslegét a hidroxilcsoportok megkötésével vízmolekulák képzésére fordítják.
A fehérjék oldhatóságát meghatározó tényezők
Képzeljünk el egy olyan helyzetet, amelyben a pozitív és negatív töltések száma egy fehérjespirálon azonos. A közeg pH-ját ebben az esetben izoelektromos pontnak nevezzük. Maga a peptid makromolekula teljes töltése nullává válik, és vízben vagy más poláris oldószerben való oldhatósága minimális lesz. Az elektrolitikus disszociáció elméletének rendelkezései kimondják, hogy egy anyag oldhatósága dipólokból álló poláris oldószerben minél nagyobb, minél polarizáltabbak az oldott vegyület részecskéi. Megmagyarázzák az oldhatóságot meghatározó tényezőket isfehérjék: izoelektromos pontjuk és a peptid hidratációjának vagy szolvatációjának függése makromolekulájának teljes töltésétől. A legtöbb ebbe az osztályba tartozó polimer feleslegben tartalmaz -COO- csoportot, és enyhén savas tulajdonságokkal rendelkezik. Kivételt képeznek a korábban említett membránfehérjék és peptidek, amelyek az öröklődés nukleáris anyagának, a kromatinnak a részét képezik. Ez utóbbiakat hisztonoknak nevezik, és a polimerláncban található nagyszámú aminocsoport miatt kifejezett alapvető tulajdonságokkal rendelkeznek.
A fehérjék viselkedése elektromos térben
Gyakorlati okokból gyakran szükségessé válik például a vérfehérjék frakciókra vagy egyedi makromolekulákra történő szétválasztása. Ehhez felhasználhatja a töltött polimer molekulák azon képességét, hogy egy bizonyos sebességgel az elektródákhoz mozogjanak elektromos térben. A különböző tömegű és töltésű peptideket tartalmazó oldatot hordozóra helyezzük: papírra vagy speciális gélre. Az elektromos impulzusok átengedésével, például a vérplazma egy részén, akár 18 frakciót is kaphatunk az egyes fehérjékből. Köztük: minden típusú globulin, valamint a fehérjealbumin, amely nemcsak a legfontosabb komponens (a vérplazma peptidek tömegének akár 60%-át teszi ki), hanem központi szerepet játszik az ozmózis folyamataiban is. és a vérkeringést.
Hogyan befolyásolja a sókoncentráció a fehérje oldhatóságát
A peptidek azon képessége, hogy nem csak géleket, habokat és emulziókat, hanem oldatokat is képeznek, fontos tulajdonság, amely tükrözi fizikai-kémiai tulajdonságaikat. Például korábban tanulmányozotta gabonamagvak endospermiumában, a tejben és a vérszérumban található albuminok gyorsan vizes oldatokat képeznek, amelyek semleges sók, például nátrium-klorid koncentrációja 3-10 százalék között van. Ugyanezen albuminok példáján kideríthető a fehérje oldhatóságának a sókoncentrációtól való függése. Telítetlen ammónium-szulfát oldatban jól oldódnak, túltelített oldatban pedig reverzibilisen kicsapódnak, és a sókoncentráció további csökkenésével egy adag víz hozzáadásával helyreállítják hidratáló héjukat.
Ki sózás
A peptidek fent leírt kémiai reakcióit erős savak és lúgok sók oldataival kisózásnak nevezzük. A fehérje töltött funkciós csoportjainak kölcsönhatási mechanizmusán alapul sóionokkal - fémkationokkal és savmaradékok anionjaival. A peptidmolekula töltésvesztésével, vízhéjának csökkenésével és a fehérjerészecskék megtapadásával végződik. Ennek eredményeként kicsapódnak, amit később tárgyalunk.
Kicsapás és denaturáció
Az aceton és az etil-alkohol elpusztítja a fehérjét körülvevő vízburkot a harmadlagos szerkezetben. Ez azonban nem jár együtt a rajta lévő teljes töltés semlegesítésével. Ezt a folyamatot kicsapásnak nevezik, a fehérje oldhatósága erősen csökken, de nem ér véget denaturálással.
A peptidmolekulák eredeti állapotukban nagyon érzékenyek számos környezeti paraméterre, pl.a hőmérséklet és a kémiai vegyületek koncentrációja: sók, savak vagy lúgok. Mindkét faktor hatásának erősítése az izoelektromos ponton a stabilizáló intramolekuláris (diszulfidhidak, peptidkötések), kovalens és hidrogénkötések teljes pusztulásához vezet a polipeptidben. Ilyen körülmények között a globuláris peptidek különösen gyorsan denaturálódnak, miközben teljesen elveszítik fizikai-kémiai és biológiai tulajdonságaikat.
