A fehérjék a test bármely élő sejtjének egyik fontos szerves eleme. Számos funkciót látnak el: támogató, jelző, enzimatikus, transzport, szerkezeti, receptor stb. A fehérjék elsődleges, másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezete fontos evolúciós adaptációvá vált. Miből állnak ezek a molekulák? Miért olyan fontos a fehérjék megfelelő konformációja a test sejtjeiben?
A fehérjék szerkezeti összetevői
Bármely polipeptidlánc monomerjei aminosavak (AA). Ezek az alacsony molekulatömegű szerves vegyületek meglehetősen gyakoriak a természetben, és önálló molekulákként létezhetnek, amelyek saját funkcióikat látják el. Ezek közé tartozik az anyagok szállítása, az enzimek befogadása, gátlása vagy aktiválása.
Összesen körülbelül 200 biogén aminosav van, de ezek közül csak 20 lehet fehérje monomer. Könnyen oldódnak vízben, kristályos szerkezetűek, és sok édes ízű.
C vegyszerAz AA szempontjából ezek olyan molekulák, amelyek szükségszerűen tartalmaznak két funkciós csoportot: -COOH és -NH2. Ezen csoportok segítségével az aminosavak láncokat alkotnak, amelyek peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz.
A 20 proteinogén aminosav mindegyikének megvan a maga gyökö, attól függően, hogy a kémiai tulajdonságok eltérőek. Az ilyen gyökök összetétele szerint az összes AA több csoportba sorolható.
- Nem poláris: izoleucin, glicin, leucin, valin, prolin, alanin.
- Poláris és töltetlen: treonin, metionin, cisztein, szerin, glutamin, aszparagin.
- Aromás: tirozin, fenilalanin, triptofán.
- Poláris és negatív töltésű: glutamát, aszpartát.
- Poláris és pozitív töltésű: arginin, hisztidin, lizin.
A fehérjeszerkezet bármely szintű szerveződése (elsődleges, szekunder, tercier, kvaterner) AA-ból álló polipeptidláncon alapul. Az egyetlen különbség az, hogy ez a sorozat hogyan hajtódik térben, és milyen kémiai kötések segítségével tartják fenn ezt a konformációt.
A fehérje elsődleges szerkezete
Bármilyen fehérje képződik a riboszómákon – nem membrán sejtszervecskéken, amelyek részt vesznek a polipeptidlánc szintézisében. Itt az aminosavak erős peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz, így elsődleges szerkezetet alkotnak. Ez az elsődleges fehérjeszerkezet azonban nagyon eltér a kvaternertől, ezért a molekula további érése szükséges.
A fehérjék, mintaz elasztin, a hisztonok, a glutation már ilyen egyszerű szerkezettel képesek ellátni funkcióikat a szervezetben. A fehérjék túlnyomó többségénél a következő lépés egy bonyolultabb másodlagos konformáció kialakítása.
Másodlagos fehérjeszerkezet
A peptidkötések kialakulása a legtöbb fehérje érésének első lépése. Ahhoz, hogy elláthassák funkciójukat, helyi felépítésüknek bizonyos változáson kell átmennie. Ezt a hidrogénkötések segítségével érik el - törékeny, de ugyanakkor számos kapcsolat az aminosavmolekulák bázikus és savas centruma között.
Így jön létre a fehérje másodlagos szerkezete, amely összeállítási egyszerűségében és lokális konformációjában különbözik a kvaternertől. Ez utóbbi azt jelenti, hogy nem a teljes lánc van alávetve átalakulásnak. A hidrogénkötések több, egymástól eltérő távolságra lévő helyen is kialakulhatnak, alakjuk az aminosavak típusától és az összeállítás módjától is függ.
A lizozim és a pepszin a másodlagos szerkezetű fehérjék képviselői. A pepszin részt vesz az emésztésben, a lizozim pedig védő funkciót tölt be a szervezetben, elpusztítva a baktériumok sejtfalát.
A másodlagos szerkezet jellemzői
A peptidlánc helyi konformációi eltérhetnek egymástól. Több tucatnyit tanulmányoztak már, és ezek közül három a leggyakoribb. Ezek közé tartozik az alfa hélix, a béta réteg és a béta csavar.
Alfa spirál –a legtöbb fehérje másodlagos szerkezetének egyik leggyakoribb konformációja. Ez egy merev rúdváz 0,54 nm lökettel. Az aminosav gyökök kifelé mutatnak
A jobbkezes spirálok a leggyakoribbak, és néha találhatunk balkezes megfelelőket is. Az alakformáló funkciót hidrogénkötések látják el, amelyek stabilizálják a fürtöket. Az alfa-hélixet alkotó lánc nagyon kevés prolint és poláris töltésű aminosavat tartalmaz.
- A béta-fordulat külön konformációvá van izolálva, bár a béta réteg részének nevezhető. A lényeg a peptidlánc hajlítása, amelyet hidrogénkötések támogatnak. Általában maga a kanyar helye 4-5 aminosavból áll, amelyek között a prolin jelenléte kötelező. Ez az AK az egyetlen, amelynek merev és rövid váza van, amely lehetővé teszi az önfordulást.
- A béta-réteg aminosavak lánca, amely több hajlatot képez, és hidrogénkötésekkel stabilizálja azokat. Ez a felépítés nagyon hasonlít egy harmonikává hajtogatott papírlapra. Leggyakrabban az agresszív fehérjéknek van ilyen alakja, de sok kivétel van.
Tegyen különbséget a párhuzamos és az antiparallel béta-réteg között. Az első esetben a C- és az N-végek a kanyarokban és a láncvégeken egybeesnek, a második esetben pedig nem.
Harmadik struktúra
A további fehérjecsomagolás harmadlagos struktúra kialakulásához vezet. Ezt a konformációt hidrogén-, diszulfid-, hidrofób és ionos kötések segítségével stabilizálják. Nagy számuk lehetővé teszi a másodlagos szerkezet bonyolultabbá alakítását.formázzuk és stabilizáljuk.
Különítse el a globuláris és fibrilláris fehérjéket. A globuláris peptidek molekulája gömb alakú. Példák: albumin, globulin, hisztonok harmadlagos szerkezetben.
A fibrilláris fehérjék erős szálakat alkotnak, amelyek hossza meghaladja a szélességüket. Az ilyen fehérjék leggyakrabban szerkezeti és alakító funkciókat látnak el. Ilyenek például a fibroin, keratin, kollagén, elasztin.
A fehérjék szerkezete a molekula kvaterner szerkezetében
Ha több gömböcske egyetlen komplexummá egyesül, az úgynevezett kvaterner szerkezet jön létre. Ez a konformáció nem minden peptidre jellemző, és akkor jön létre, amikor fontos és specifikus funkciók elvégzéséhez szükséges.
Egy komplex fehérjében minden gömböc külön domén vagy protomer. Egy molekula kvaterner szerkezetű fehérjék szerkezetét együttesen oligomernek nevezzük.
Általában egy ilyen fehérjének több stabil konformációja van, amelyek folyamatosan változtatják egymást, akár bármilyen külső tényező hatásától függően, akár akkor, ha különböző funkciókat kell ellátni.
A fehérjék harmadlagos és kvaterner szerkezete közötti fontos különbség az intermolekuláris kötések, amelyek több gömböcske összekapcsolásáért felelősek. A teljes molekula közepén gyakran egy fémion található, amely közvetlenül befolyásolja az intermolekuláris kötések kialakulását.
További fehérjeszerkezetek
Nem mindig elég egy aminosavlánc a fehérje funkcióinak betöltéséhez. NÁL NÉLA legtöbb esetben más szerves és szervetlen természetű anyagok is kapcsolódnak az ilyen molekulákhoz. Mivel ez a tulajdonság az enzimek túlnyomó többségére jellemző, a komplex fehérjék összetételét általában három részre osztják:
- Az apoenzim a molekula fehérje része, amely egy aminosavszekvencia.
- A koenzim nem fehérje, hanem szerves rész. Tartalmazhat különféle típusú lipideket, szénhidrátokat vagy akár nukleinsavakat is. Ide tartoznak a biológiailag aktív vegyületek képviselői, köztük vannak vitaminok.
- Kofaktor – szervetlen rész, amelyet az esetek túlnyomó többségében fémionok képviselnek.
A fehérjék felépítése egy molekula kvaterner szerkezetében több különböző eredetű molekula részvételét igényli, ezért sok enzimnek három összetevője van egyszerre. Példa erre a foszfokináz, egy enzim, amely biztosítja a foszfátcsoport átvitelét egy ATP-molekulából.
Hol jön létre a fehérjemolekula kvaterner szerkezete?
A polipeptidlánc szintetizálódik a sejt riboszómáin, de a fehérje további érése más organellumokban megy végbe. Az újonnan képződött molekulának be kell jutnia a transzportrendszerbe, amely a magmembránból, az ER-ből, a Golgi-készülékből és a lizoszómákból áll.
A fehérje térszerkezetének komplikációja az endoplazmatikus retikulumban jelentkezik, ahol nemcsak különféle típusú kötések képződnek (hidrogén-, diszulfid-, hidrofób, intermolekuláris, ionos), hanem koenzim és kofaktor is hozzáadódik. Ez kvaternert alkotfehérje szerkezete.
Amikor a molekula teljesen készen áll a munkára, belép vagy a sejt citoplazmájába, vagy a Golgi-készülékbe. Az utóbbi esetben ezeket a peptideket lizoszómákba csomagolják, és a sejt más kompartmentjeibe szállítják.
Példák oligomer fehérjékre
A negyedidős szerkezet a fehérjék szerkezete, amelynek célja, hogy hozzájáruljon az élő szervezet létfontosságú funkcióinak ellátásához. A szerves molekulák összetett konformációja lehetővé teszi mindenekelőtt számos anyagcsere-folyamat (enzim) működésének befolyásolását.
Biológiailag fontos fehérjék a hemoglobin, a klorofill és a hemocianin. A porfirin gyűrű az alapja ezeknek a molekuláknak, amelyek közepén egy fémion található.
Hemoglobin
A hemoglobin fehérje molekula kvaterner szerkezete 4 golyócskából áll, amelyeket molekulák közötti kötések kötnek össze. Középen egy porfin található vasionnal. A fehérje az eritrociták citoplazmájában szállítódik, ahol a citoplazma teljes térfogatának körülbelül 80%-át foglalják el.
A molekula alapja a hem, amely inkább szervetlen és vörös színű. Ez a hemoglobin elsődleges bomlásterméke is a májban.
Mindannyian tudjuk, hogy a hemoglobin fontos szállítási funkciót lát el – az oxigén és a szén-dioxid átvitelét az emberi testben. A fehérjemolekula komplex konformációja speciális aktív centrumokat képez, amelyek képesek a megfelelő gázokat a hemoglobinhoz kötni.
Amikor fehérje-gáz komplex képződik, úgynevezett oxihemoglobin és karbohemoglobin képződik. Van azonban még egysokféle ilyen asszociáció, ami meglehetősen stabil: karboxihemoglobin. Ez egy fehérje és szén-monoxid komplexe, amelynek stabilitása magyarázza a fulladásos rohamokat a túlzott toxicitással.
Klorofill
A kvaterner szerkezetű fehérjék másik képviselője, amelyek doménkötéseit már magnéziumion támogatja. Az egész molekula fő funkciója a növényi fotoszintézis folyamataiban való részvétel.
Különböző típusú klorofillok léteznek, amelyek a porfiringyűrű gyökeiben különböznek egymástól. Ezen fajták mindegyikét a latin ábécé külön betűje jelzi. Például a szárazföldi növényekre jellemző a klorofill a vagy klorofill b jelenléte, míg az algák más típusú fehérjét is tartalmaznak.
Hemocianin
Ez a molekula a hemoglobin analógja számos alacsonyabb rendű állatban (ízeltlábúak, puhatestűek stb.). A kvaterner molekulaszerkezetű fehérje szerkezetében a fő különbség az, hogy vasion helyett cinkion van jelen. A hemocianin kékes színű.
Néha az emberek azon tűnődnek, mi történne, ha az emberi hemoglobint hemocianinra cserélnénk. Ebben az esetben a vér szokásos anyagtartalma, és különösen az aminosavak sérülnek. A hemocianin szintén instabil ahhoz, hogy komplexet képezzen a szén-dioxiddal, így a „kék vér” hajlamos lenne vérrögképződésre.
